LAMC1

LAMC1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

1KLO, 1NPE, 1TLE, 4AQT

Ідентифікатори
Символи LAMC1, LAMB2, Laminin, gamma 1, laminin subunit gamma 1
Зовнішні ІД OMIM: 150290 MGI: 99914 HomoloGene: 1724 GeneCards: LAMC1
Пов'язані генетичні захворювання
колоректальний рак[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція

extracellular matrix structural constituent
extracellular matrix constituent conferring elasticity

Клітинна компонента

GO:0005578 Позаклітинна матриця
extracellular region
базальна мембрана
laminin-1 complex
екзосома
laminin-10 complex
laminin-11 complex
міжклітинний простір
endoplasmic reticulum lumen
collagen-containing extracellular matrix

Біологічний процес

hemidesmosome assembly
substrate adhesion-dependent cell spreading
endoderm development
адгезія клітин
extracellular matrix organization
cell migration
positive regulation of epithelial cell proliferation
extracellular matrix disassembly
посттрансляційна модифікація
GO:0034622 protein-containing complex assembly
animal organ morphogenesis
гістогенез
organism system development
basement membrane assembly

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії


Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
3915
226519
Ensembl
ENSG00000135862
ENSMUSG00000026478
UniProt
P11047
P02468
RefSeq (мРНК)
NM_002293
NM_010683
RefSeq (білок)
NP_002284
н/д
Локус (UCSC) Хр. 1: 183.02 – 183.15 Mb Хр. 1: 153.09 – 153.21 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

LAMC1 (англ. Laminin subunit gamma 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 609 амінокислот, а молекулярна маса — 177 603[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MRGSHRAAPALRPRGRLWPVLAVLAAAAAAGCAQAAMDECTDEGGRPQRC
MPEFVNAAFNVTVVATNTCGTPPEEYCVQTGVTGVTKSCHLCDAGQPHLQ
HGAAFLTDYNNQADTTWWQSQTMLAGVQYPSSINLTLHLGKAFDITYVRL
KFHTSRPESFAIYKRTREDGPWIPYQYYSGSCENTYSKANRGFIRTGGDE
QQALCTDEFSDISPLTGGNVAFSTLEGRPSAYNFDNSPVLQEWVTATDIR
VTLNRLNTFGDEVFNDPKVLKSYYYAISDFAVGGRCKCNGHASECMKNEF
DKLVCNCKHNTYGVDCEKCLPFFNDRPWRRATAESASECLPCDCNGRSQE
CYFDPELYRSTGHGGHCTNCQDNTDGAHCERCRENFFRLGNNEACSSCHC
SPVGSLSTQCDSYGRCSCKPGVMGDKCDRCQPGFHSLTEAGCRPCSCDPS
GSIDECNIETGRCVCKDNVEGFNCERCKPGFFNLESSNPRGCTPCFCFGH
SSVCTNAVGYSVYSISSTFQIDEDGWRAEQRDGSEASLEWSSERQDIAVI
SDSYFPRYFIAPAKFLGKQVLSYGQNLSFSFRVDRRDTRLSAEDLVLEGA
GLRVSVPLIAQGNSYPSETTVKYVFRLHEATDYPWRPALTPFEFQKLLNN
LTSIKIRGTYSERSAGYLDDVTLASARPGPGVPATWVESCTCPVGYGGQF
CEMCLSGYRRETPNLGPYSPCVLCACNGHSETCDPETGVCNCRDNTAGPH
CEKCSDGYYGDSTAGTSSDCQPCPCPGGSSCAVVPKTKEVVCTNCPTGTT
GKRCELCDDGYFGDPLGRNGPVRLCRLCQCSDNIDPNAVGNCNRLTGECL
KCIYNTAGFYCDRCKDGFFGNPLAPNPADKCKACNCNLYGTMKQQSSCNP
VTGQCECLPHVTGQDCGACDPGFYNLQSGQGCERCDCHALGSTNGQCDIR
TGQCECQPGITGQHCERCEVNHFGFGPEGCKPCDCHPEGSLSLQCKDDGR
CECREGFVGNRCDQCEENYFYNRSWPGCQECPACYRLVKDKVADHRVKLQ
ELESLIANLGTGDEMVTDQAFEDRLKEAEREVMDLLREAQDVKDVDQNLM
DRLQRVNNTLSSQISRLQNIRNTIEETGNLAEQARAHVENTERLIEIASR
ELEKAKVAAANVSVTQPESTGDPNNMTLLAEEARKLAERHKQEADDIVRV
AKTANDTSTEAYNLLLRTLAGENQTAFEIEELNRKYEQAKNISQDLEKQA
ARVHEEAKRAGDKAVEIYASVAQLSPLDSETLENEANNIKMEAENLEQLI
DQKLKDYEDLREDMRGKELEVKNLLEKGKTEQQTADQLLARADAAKALAE
EAAKKGRDTLQEANDILNNLKDFDRRVNDNKTAAEEALRKIPAINQTITE
ANEKTREAQQALGSAAADATEAKNKAHEAERIASAVQKNATSTKAEAERT
FAEVTDLDNEVNNMLKQLQEAEKELKRKQDDADQDMMMAGMASQAAQEAE
INARKAKNSVTSLLSIINDLLEQLGQLDTVDLNKLNEIEGTLNKAKDEMK
VSDLDRKVSDLENEAKKQEAAIMDYNRDIEEIMKDIRNLEDIRKTLPSGC
FNTPSIEKP

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як клітинна адгезія, поліморфізм. Локалізований у позаклітинному матриксі, базальній мембрані. Також секретований назовні.

Література

  • Santos C.L.S., Sabbaga J., Brentani R. (1991). Differences in human laminin B2 sequences. DNA Seq. 1: 275—277. PMID 1806043 DOI:10.3109/10425179109020782
  • Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry. Nat. Biotechnol. 21: 660—666. PMID 12754519 DOI:10.1038/nbt827
  • Pikkarainen T., Kallunki T., Tryggvason K. (1988). Human laminin B2 chain. Comparison of the complete amino acid sequence with the B1 chain reveals variability in sequence homology between different structural domains. J. Biol. Chem. 263: 6751—6758. PMID 3360804
  • Kallunki T., Ikonen J., Chow L.T., Kallunki P., Tryggvason K. (1991). Structure of the human laminin B2 chain gene reveals extensive divergence from the laminin B1 chain gene. J. Biol. Chem. 266: 221—228. PMID 1985895

Примітки

  1. Захворювання, генетично пов'язані з LAMC1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Human PubMed Reference:.
  3. Mouse PubMed Reference:.
  4. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6492 (англ.) . Процитовано 25 серпня 2017.
  5. UniProt, P11047 (англ.) . Архів оригіналу за 22 січня 2018. Процитовано 25 серпня 2017.

Див. також

  • Хромосома 1
Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»

  • п
  • о
  • р
Позаклітинний матрикс
Колаген
Фібрилотворчі
Інші
  • мультиплексин: COL15A1
  • тип XVIII
Ензими
Ламінін
Інші
Інші