LAMA4

Ідентифікатори

Символи

LAMA4, CMD1JJ, LAMA3, LAMA4*-1, Laminin, alpha 4, laminin subunit alpha 4

Зовнішні ІД

OMIM: 600133 MGI: 109321 HomoloGene: 37604 GeneCards: LAMA4

Пов'язані генетичні захворювання

dilated cardiomyopathy 1JJ^[1]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• signaling receptor binding • extracellular matrix structural constituent • GO:0001948, GO:0016582 protein binding
Клітинна компонента	• extracellular region • базальна мембрана • екзосома • GO:0005578 Позаклітинна матриця • collagen-containing extracellular matrix
Біологічний процес	• regulation of cell adhesion • адгезія клітин • extracellular matrix organization • regulation of cell migration • regulation of embryonic development • negative regulation of cold-induced thermogenesis
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


3910


16775

Ensembl


ENSG00000112769


ENSMUSG00000019846

UniProt


Q16363


P97927

RefSeq (мРНК)


NM_001105206 NM_001105207 NM_001105208 NM_001105209 NM_002290


NM_010681

RefSeq (білок)


NP_001098676 NP_001098677 NP_001098678 NP_001098679 NP_002281


NP_034811

Локус (UCSC)

Хр. 6: 112.11 – 112.25 Mb

Хр. 10: 38.84 – 38.99 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

LAMA4 (англ. Laminin subunit alpha 4) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 823 амінокислот, а молекулярна маса — 202 524^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MALSSAWRSV	LPLWLLWSAA	CSRAASGDDN	AFPFDIEGSS	AVGRQDPPET
SEPRVALGRL	PPAAEKCNAG	FFHTLSGECV	PCDCNGNSNE	CLDGSGYCVH
CQRNTTGEHC	EKCLDGYIGD	SIRGAPQFCQ	PCPCPLPHLA	NFAESCYRKN
GAVRCICNEN	YAGPNCERCA	PGYYGNPLLI	GSTCKKCDCS	GNSDPNLIFE
DCDEVTGQCR	NCLRNTTGFK	CERCAPGYYG	DARIAKNCAV	CNCGGGPCDS
VTGECLEEGF	EPPTGMDCPT	ISCDKCVWDL	TDALRLAALS	IEEGKSGVLS
VSSGAAAHRH	VNEINATIYL	LKTKLSEREN	QYALRKIQIN	NAENTMKSLL
SDVEELVEKE	NQASRKGQLV	QKESMDTINH	ASQLVEQAHD	MRDKIQEINN
KMLYYGEEHE	LSPKEISEKL	VLAQKMLEEI	RSRQPFFTQR	ELVDEEADEA
YELLSQAESW	QRLHNETRTL	FPVVLEQLDD	YNAKLSDLQE	ALDQALNYVR
DAEDMNRATA	ARQRDHEKQQ	ERVREQMEVV	NMSLSTSADS	LTTPRLTLSE
LDDIIKNASG	IYAEIDGAKS	ELQVKLSNLS	NLSHDLVQEA	IDHAQDLQQE
ANELSRKLHS	SDMNGLVQKA	LDASNVYENI	VNYVSEANET	AEFALNTTDR
IYDAVSGIDT	QIIYHKDESE	NLLNQARELQ	AKAESSSDEA	VADTSRRVGG
ALARKSALKT	RLSDAVKQLQ	AAERGDAQQR	LGQSRLITEE	ANRTTMEVQQ
ATAPMANNLT	NWSQNLQHFD	SSAYNTAVNS	ARDAVRNLTE	VVPQLLDQLR
TVEQKRPASN	VSASIQRIRE	LIAQTRSVAS	KIQVSMMFDG	QSAVEVHSRT
SMDDLKAFTS	LSLYMKPPVK	RPELTETADQ	FILYLGSKNA	KKEYMGLAIK
NDNLVYVYNL	GTKDVEIPLD	SKPVSSWPAY	FSIVKIERVG	KHGKVFLTVP
SLSSTAEEKF	IKKGEFSGDD	SLLDLDPEDT	VFYVGGVPSN	FKLPTSLNLP
GFVGCLELAT	LNNDVISLYN	FKHIYNMDPS	TSVPCARDKL	AFTQSRAASY
FFDGSGYAVV	RDITRRGKFG	QVTRFDIEVR	TPADNGLILL	MVNGSMFFRL
EMRNGYLHVF	YDFGFSGGPV	HLEDTLKKAQ	INDAKYHEIS	IIYHNDKKMI
LVVDRRHVKS	MDNEKMKIPF	TDIYIGGAPP	EILQSRALRA	HLPLDINFRG
CMKGFQFQKK	DFNLLEQTET	LGVGYGCPED	SLISRRAYFN	GQSFIASIQK
ISFFDGFEGG	FNFRTLQPNG	LLFYYASGSD	VFSISLDNGT	VIMDVKGIKV
QSVDKQYNDG	LSHFVISSVS	PTRYELIVDK	SRVGSKNPTK	GKIEQTQASE
KKFYFGGSPI	SAQYANFTGC	ISNAYFTRVD	RDVEVEDFQR	YTEKVHTSLY
ECPIESSPLF	LLHKKGKNLS	KPKASQNKKG	GKSKDAPSWD	PVALKLPERN
TPRNSHCHLS	NSPRAIEHAY	QYGGTANSRQ	EFEHLKGDFG	AKSQFSIRLR
TRSSHGMIFY	VSDQEENDFM	TLFLAHGRLV	YMFNVGHKKL	KIRSQEKYND
GLWHDVIFIR	ERSSGRLVID	GLRVLEESLP	PTEATWKIKG	PIYLGGVAPG
KAVKNVQINS	IYSFSGCLSN	LQLNGASITS	ASQTFSVTPC	FEGPMETGTY
FSTEGGYVVL	DESFNIGLKF	EIAFEVRPRS	SSGTLVHGHS	VNGEYLNVHM
KNGQVIVKVN	NGIRDFSTSV	TPKQSLCDGR	WHRITVIRDS	NVVQLDVDSE
VNHVVGPLNP	KPIDHREPVF	VGGVPESLLT	PRLAPSKPFT	GCIRHFVIDG
HPVSFSKAAL	VSGAVSINSC	PAA

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинна адгезія, альтернативний сплайсинг. Локалізований у позаклітинному матриксі, базальній мембрані. Також секретований назовні.

Література

Iivanainen A., Sainio K., Sariola H., Tryggvason K. (1995). Primary structure and expression of a novel human laminin alpha 4 chain. FEBS Lett. 365: 183—188. PMID 7781776 DOI:10.1016/0014-5793(95)00462-I
Richards A.J., Al-Imara L., Pope F.M. (1996). The complete cDNA sequence of laminin alpha 4 and its relationship to the other human laminin alpha chains. Eur. J. Biochem. 238: 813—821. PMID 8706685 DOI:10.1111/j.1432-1033.1996.0813w.x
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Richards A.J., Luccarini C., Pope F.M. (1997). The structural organisation of LAMA4, the gene encoding laminin alpha4. Eur. J. Biochem. 248: 15—23. PMID 9310354 DOI:10.1111/j.1432-1033.1997.t01-1-00015.x

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з LAMA4 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6484 (англ.) . Архів оригіналу за 2 травня 2017. Процитовано 6 вересня 2017.
↑ UniProt, Q16363 (англ.) . Архів оригіналу за 30 травня 2017. Процитовано 6 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 6

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

Фібрилярні білки

Позаклітинний матрикс

Колаген

Фібрилотворчі	тип І COL1A1 COL1A2 тип ІІ (COL2A1) тип ІІІ COL3A1 тип V COL5A1 COL5A2 COL5A3 COL24A1 COL26A1
Інші	FACIT: тип IX COL9A1 COL9A2 COL9A3 тип XII (COL12A1) COL14A1 COL16A1 COL19A1 COL20A1 COL21A1 COL22A1 базальна мембрана: тип IV COL4A1 COL4A2 COL4A3 COL4A4 COL4A5 COL4A6 мультиплексин: COL15A1 тип XVIII COL18A1 Ендостатин трансмембрана: COL13A1 COL17A1 COL23A1 COL25A1 інші: тип VI COL6A1 COL6A2 COL6A3 COL6A5 тип VII COL7A1 тип VIII COL8A1 COL8A2 тип X (COL10A1) тип XI COL11A1 COL11A2 COL27A1 COL28A1
Ензими	Пролілгідроксилаза/Лізилгідроксилаза CRTAP/Лепрекан ADAMTS2 Проколаген пептидаза Лізилоксидаза