COL5A1

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1A89, 1A9A

Ідентифікатори

Символи

COL5A1, EDSC, collagen type V alpha 1, collagen type V alpha 1 chain, EDSCL1, FMDMF

Зовнішні ІД

OMIM: 120215 MGI: 88457 HomoloGene: 55434 GeneCards: COL5A1

Пов'язані генетичні захворювання

type I Ehlers-Danlos syndrome^[1]

Реагує на сполуку

ocriplasmin^[2]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• extracellular matrix structural constituent • зв'язування з іоном металу • integrin binding • platelet-derived growth factor binding • proteoglycan binding • heparin binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength
Клітинна компонента	• колаген • endoplasmic reticulum lumen • collagen type V trimer • базальна мембрана • екзосома • GO:0005578 Позаклітинна матриця • міжклітинний простір • extracellular region • collagen-containing extracellular matrix
Біологічний процес	• eye morphogenesis • negative regulation of endodermal cell differentiation • tendon development • wound healing, spreading of epidermal cells • integrin biosynthetic process • heart morphogenesis • regulation of cellular component organization • extracellular matrix organization • адгезія клітин • blood vessel development • collagen biosynthetic process • collagen catabolic process • cell migration • skin development • collagen fibril organization • supramolecular fiber organization
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


1289


12831

Ensembl


ENSG00000130635


ENSMUSG00000026837

UniProt


P20908


O88207

RefSeq (мРНК)


NM_000093 NM_001278074


NM_015734

RefSeq (білок)


NP_000084 NP_001265003


NP_056549

Локус (UCSC)

Хр. 9: 134.64 – 134.84 Mb

Хр. 2: 27.78 – 27.93 Mb

PubMed search

^[3]

^[4]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

COL5A1 (англ. Collagen type V alpha 1 chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 838 амінокислот, а молекулярна маса — 183 560^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MDVHTRWKAR	SALRPGAPLL	PPLLLLLLWA	PPPSRAAQPA	DLLKVLDFHN
LPDGITKTTG	FCATRRSSKG	PDVAYRVTKD	AQLSAPTKQL	YPASAFPEDF
SILTTVKAKK	GSQAFLVSIY	NEQGIQQIGL	ELGRSPVFLY	EDHTGKPGPE
DYPLFRGINL	SDGKWHRIAL	SVHKKNVTLI	LDCKKKTTKF	LDRSDHPMID
INGIIVFGTR	ILDEEVFEGD	IQQLLFVSDH	RAAYDYCEHY	SPDCDTAVPD
TPQSQDPNPD	EYYTEGDGEG	ETYYYEYPYY	EDPEDLGKEP	TPSKKPVEAA
KETTEVPEEL	TPTPTEAAPM	PETSEGAGKE	EDVGIGDYDY	VPSEDYYTPS
PYDDLTYGEG	EENPDQPTDP	GAGAEIPTST	ADTSNSSNPA	PPPGEGADDL
EGEFTEETIR	NLDENYYDPY	YDPTSSPSEI	GPGMPANQDT	IYEGIGGPRG
EKGQKGEPAI	IEPGMLIEGP	PGPEGPAGLP	GPPGTMGPTG	QVGDPGERGP
PGRPGLPGAD	GLPGPPGTML	MLPFRFGGGG	DAGSKGPMVS	AQESQAQAIL
QQARLALRGP	AGPMGLTGRP	GPVGPPGSGG	LKGEPGDVGP	QGPRGVQGPP
GPAGKPGRRG	RAGSDGARGM	PGQTGPKGDR	GFDGLAGLPG	EKGHRGDPGP
SGPPGPPGDD	GERGDDGEVG	PRGLPGEPGP	RGLLGPKGPP	GPPGPPGVTG
MDGQPGPKGN	VGPQGEPGPP	GQQGNPGAQG	LPGPQGAIGP	PGEKGPLGKP
GLPGMPGADG	PPGHPGKEGP	PGEKGGQGPP	GPQGPIGYPG	PRGVKGADGI
RGLKGTKGEK	GEDGFPGFKG	DMGIKGDRGE	IGPPGPRGED	GPEGPKGRGG
PNGDPGPLGP	PGEKGKLGVP	GLPGYPGRQG	PKGSIGFPGF	PGANGEKGGR
GTPGKPGPRG	QRGPTGPRGE	RGPRGITGKP	GPKGNSGGDG	PAGPPGERGP
NGPQGPTGFP	GPKGPPGPPG	KDGLPGHPGQ	RGETGFQGKT	GPPGPPGVVG
PQGPTGETGP	MGERGHPGPP	GPPGEQGLPG	LAGKEGTKGD	PGPAGLPGKD
GPPGLRGFPG	DRGLPGPVGA	LGLKGNEGPP	GPPGPAGSPG	ERGPAGAAGP
IGIPGRPGPQ	GPPGPAGEKG	APGEKGPQGP	AGRDGLQGPV	GLPGPAGPVG
PPGEDGDKGE	IGEPGQKGSK	GDKGEQGPPG	PTGPQGPIGQ	PGPSGADGEP
GPRGQQGLFG	QKGDEGPRGF	PGPPGPVGLQ	GLPGPPGEKG	ETGDVGQMGP
PGPPGPRGPS	GAPGADGPQG	PPGGIGNPGA	VGEKGEPGEA	GEPGLPGEGG
PPGPKGERGE	KGESGPSGAA	GPPGPKGPPG	DDGPKGSPGP	VGFPGDPGPP
GEPGPAGQDG	PPGDKGDDGE	PGQTGSPGPT	GEPGPSGPPG	KRGPPGPAGP
EGRQGEKGAK	GEAGLEGPPG	KTGPIGPQGA	PGKPGPDGLR	GIPGPVGEQG
LPGSPGPDGP	PGPMGPPGLP	GLKGDSGPKG	EKGHPGLIGL	IGPPGEQGEK
GDRGLPGPQG	SSGPKGEQGI	TGPSGPIGPP	GPPGLPGPPG	PKGAKGSSGP
TGPKGEAGHP	GPPGPPGPPG	EVIQPLPIQA	SRTRRNIDAS	QLLDDGNGEN
YVDYADGMEE	IFGSLNSLKL	EIEQMKRPLG	TQQNPARTCK	DLQLCHPDFP
DGEYWVDPNQ	GCSRDSFKVY	CNFTAGGSTC	VFPDKKSEGA	RITSWPKENP
GSWFSEFKRG	KLLSYVDAEG	NPVGVVQMTF	LRLLSASAHQ	NVTYHCYQSV
AWQDAATGSY	DKALRFLGSN	DEEMSYDNNP	YIRALVDGCA	TKKGYQKTVL
EIDTPKVEQV	PIVDIMFNDF	GEASQKFGFE	VGPACFMG

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, з молекулою гепарину. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

Seyer J.M., Kang A.H. (1989). Covalent structure of collagen: amino acid sequence of three cyanogen bromide-derived peptides from human alpha 1(V) collagen chain. Arch. Biochem. Biophys. 271: 120—129. PMID 2496661 DOI:10.1016/0003-9861(89)90262-2
Tillet E., Ruggiero F., Nishiyama A., Stallcup W.B. (1997). The membrane-spanning proteoglycan NG2 binds to collagens V and VI through the central nonglobular domain of its core protein. J. Biol. Chem. 272: 10769—10776. PMID 9099729 DOI:10.1074/jbc.272.16.10769
Giunta C., Steinmann B. (2000). Compound heterozygosity for a disease-causing G1489E and disease-modifying G530S substitution in COL5A1 of a patient with the classical type of Ehlers-Danlos syndrome: an explanation of intrafamilial variability?. Am. J. Med. Genet. 90: 72—79. PMID 10602121 DOI:10.1002/(SICI)1096-8628(20000103)90:1<72::AID-AJMG13>3.0.CO;2-C
Greenspan D.S., Cheng W., Hoffman G.G. (1991). The pro-alpha-1(V) collagen chain: complete primary structure, distribution of expression, and comparison with the pro-alpha-1(XI) collagen chain. J. Biol. Chem. 266: 24727—24733. PMID 1722213
Mann K. (1992). Isolation of the alpha 3-chain of human type V collagen and characterization by partial sequencing. Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 373: 69—75. PMID 1571108
de Paepe A., Nuytinck L., Hausser I., Anton-Lamprecht I., Naeyaert J.-M. (1997). Mutations in the COL5A1 gene are causal in the Ehlers-Danlos syndromes I and II. Am. J. Hum. Genet. 60: 547—554. PMID 9042913

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з COL5A1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з COL5A1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2209 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 8 вересня 2017.
↑ UniProt, P20908 (англ.) . Архів оригіналу за 2 листопада 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 9

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

Фібрилярні білки

Позаклітинний матрикс

Колаген

Фібрилотворчі	тип І COL1A1 COL1A2 тип ІІ (COL2A1) тип ІІІ COL3A1 тип V COL5A1 COL5A2 COL5A3 COL24A1 COL26A1
Інші	FACIT: тип IX COL9A1 COL9A2 COL9A3 тип XII (COL12A1) COL14A1 COL16A1 COL19A1 COL20A1 COL21A1 COL22A1 базальна мембрана: тип IV COL4A1 COL4A2 COL4A3 COL4A4 COL4A5 COL4A6 мультиплексин: COL15A1 тип XVIII COL18A1 Ендостатин трансмембрана: COL13A1 COL17A1 COL23A1 COL25A1 інші: тип VI COL6A1 COL6A2 COL6A3 COL6A5 тип VII COL7A1 тип VIII COL8A1 COL8A2 тип X (COL10A1) тип XI COL11A1 COL11A2 COL27A1 COL28A1
Ензими	Пролілгідроксилаза/Лізилгідроксилаза CRTAP/Лепрекан ADAMTS2 Проколаген пептидаза Лізилоксидаза