COL1A1

COL1A1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

3GXE, 1Q7D, 2LLP, 3EJH

Ідентифікатори
Символи COL1A1, EDSC, OI1, OI2, OI3, OI4, collagen type I alpha 1, collagen type I alpha 1 chain, EDSARTH1, CAFYD
Зовнішні ІД OMIM: 120150 MGI: 88467 HomoloGene: 73874 GeneCards: COL1A1
Пов'язані генетичні захворювання
рак молочної залози, Caffey disease, остеопороз, Ehlers-Danlos syndrome, arthrochalasis type[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція

• зв'язування з іоном металу
• identical protein binding
• platelet-derived growth factor binding
• extracellular matrix structural constituent
• GO:0001948, GO:0016582 protein binding
• protease binding
• extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength

Клітинна компонента

• endoplasmic reticulum lumen
• цитоплазма
• комплекс Ґольджі
• ендоплазматичний ретикулум
• колаген
• secretory granule
• GO:0005578 Позаклітинна матриця
• міжклітинний простір
• collagen type I trimer
• extracellular region
• collagen-containing extracellular matrix

Біологічний процес

• cellular response to tumor necrosis factor
• зсідання крові
• Прорізування зубів
• response to mechanical stimulus
• response to corticosteroid
• negative regulation of cell-substrate adhesion
• response to steroid hormone
• extracellular matrix organization
• osteoblast differentiation
• collagen fibril organization
• skin morphogenesis
• bone trabecula formation
• Загоєння ран
• skin development
• intramembranous ossification
• positive regulation of cell migration
• tooth mineralization
• cellular response to epidermal growth factor stimulus
• cellular response to fibroblast growth factor stimulus
• response to estradiol
• collagen catabolic process
• response to cAMP
• cellular response to vitamin E
• response to fluoride
• cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis
• слух
• response to peptide hormone
• cellular response to retinoic acid
• cellular response to transforming growth factor beta stimulus
• regulation of immune response
• cellular response to fluoride
• GO:0060469, GO:0009371 positive regulation of transcription, DNA-templated
• leukocyte migration
• collagen biosynthetic process
• protein heterotrimerization
• cellular response to amino acid stimulus
• осифікація ендохондральна
• response to hyperoxia
• face morphogenesis
• protein transport
• response to nutrient
• platelet activation
• зір
• positive regulation of epithelial to mesenchymal transition
• response to hydrogen peroxide
• embryonic skeletal system development
• skeletal system morphogenesis
• осифікація
• response to nutrient levels
• positive regulation of canonical Wnt signaling pathway
• protein localization to nucleus
• cellular response to mechanical stimulus
• skeletal system development
• blood vessel development
• collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії




Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
1277
12842
Ensembl
ENSG00000108821
ENSMUSG00000001506
UniProt
P02452
P11087
RefSeq (мРНК)
NM_000088
NM_007742
RefSeq (білок)
NP_000079
NP_031768
Локус (UCSC) Хр. 17: 50.18 – 50.2 Mb Хр. 11: 94.83 – 94.84 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

COL1A1 (англ. Collagen type I alpha 1 chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 464 амінокислот, а молекулярна маса — 138 941[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MFSFVDLRLLLLLAATALLTHGQEEGQVEGQDEDIPPITCVQNGLRYHDR
DVWKPEPCRICVCDNGKVLCDDVICDETKNCPGAEVPEGECCPVCPDGSE
SPTDQETTGVEGPKGDTGPRGPRGPAGPPGRDGIPGQPGLPGPPGPPGPP
GPPGLGGNFAPQLSYGYDEKSTGGISVPGPMGPSGPRGLPGPPGAPGPQG
FQGPPGEPGEPGASGPMGPRGPPGPPGKNGDDGEAGKPGRPGERGPPGPQ
GARGLPGTAGLPGMKGHRGFSGLDGAKGDAGPAGPKGEPGSPGENGAPGQ
MGPRGLPGERGRPGAPGPAGARGNDGATGAAGPPGPTGPAGPPGFPGAVG
AKGEAGPQGPRGSEGPQGVRGEPGPPGPAGAAGPAGNPGADGQPGAKGAN
GAPGIAGAPGFPGARGPSGPQGPGGPPGPKGNSGEPGAPGSKGDTGAKGE
PGPVGVQGPPGPAGEEGKRGARGEPGPTGLPGPPGERGGPGSRGFPGADG
VAGPKGPAGERGSPGPAGPKGSPGEAGRPGEAGLPGAKGLTGSPGSPGPD
GKTGPPGPAGQDGRPGPPGPPGARGQAGVMGFPGPKGAAGEPGKAGERGV
PGPPGAVGPAGKDGEAGAQGPPGPAGPAGERGEQGPAGSPGFQGLPGPAG
PPGEAGKPGEQGVPGDLGAPGPSGARGERGFPGERGVQGPPGPAGPRGAN
GAPGNDGAKGDAGAPGAPGSQGAPGLQGMPGERGAAGLPGPKGDRGDAGP
KGADGSPGKDGVRGLTGPIGPPGPAGAPGDKGESGPSGPAGPTGARGAPG
DRGEPGPPGPAGFAGPPGADGQPGAKGEPGDAGAKGDAGPPGPAGPAGPP
GPIGNVGAPGAKGARGSAGPPGATGFPGAAGRVGPPGPSGNAGPPGPPGP
AGKEGGKGPRGETGPAGRPGEVGPPGPPGPAGEKGSPGADGPAGAPGTPG
PQGIAGQRGVVGLPGQRGERGFPGLPGPSGEPGKQGPSGASGERGPPGPM
GPPGLAGPPGESGREGAPGAEGSPGRDGSPGAKGDRGETGPAGPPGAPGA
PGAPGPVGPAGKSGDRGETGPAGPTGPVGPVGARGPAGPQGPRGDKGETG
EQGDRGIKGHRGFSGLQGPPGPPGSPGEQGPSGASGPAGPRGPPGSAGAP
GKDGLNGLPGPIGPPGPRGRTGDAGPVGPPGPPGPPGPPGPPSAGFDFSF
LPQPPQEKAHDGGRYYRADDANVVRDRDLEVDTTLKSLSQQIENIRSPEG
SRKNPARTCRDLKMCHSDWKSGEYWIDPNQGCNLDAIKVFCNMETGETCV
YPTQPSVAQKNWYISKNPKDKRHVWFGESMTDGFQFEYGGQGSDPADVAI
QLTFLRLMSTEASQNITYHCKNSVAYMDQQTGNLKKALLLQGSNEIEIRA
EGNSRFTYSVTVDGCTSHTGAWGKTVIEYKTTKTSRLPIIDVAPLDVGAP
DQEFGFDVGPVCFL

Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Bornstein P., McKay J., Morishima J.K., Devarayalu S., Gelinas R.E. (1987). Regulatory elements in the first intron contribute to transcriptional control of the human alpha 1(I) collagen gene. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84: 8869—8873. PMID 3480516 DOI:10.1073/pnas.84.24.8869
  • Click E.M., Bornstein P. (1970). Isolation and characterization of the cyanogen bromide peptides from the alpha 1 and alpha 2 chains of human skin collagen. Biochemistry. 9: 4699—4706. PMID 5529814 DOI:10.1021/bi00826a012
  • Chu M.-L., Myers J.C., Bernard M.P., Ding J.-F., Ramirez F. (1982). Cloning and characterization of five overlapping cDNAs specific for the human pro alpha 1(I) collagen chain. Nucleic Acids Res. 10: 5925—5934. PMID 6183642 DOI:10.1093/nar/10.19.5925
  • Barsh G.S., Roush C.L., Bonadio J., Byers P.H., Gelinas R.E. (1985). Intron-mediated recombination may cause a deletion in an alpha 1 type I collagen chain in a lethal form of osteogenesis imperfecta. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82: 2870—2874. PMID 3857621 DOI:10.1073/pnas.82.9.2870
  • Maekelae J.K., Raassina M., Virta A., Vuorio E. (1988). Human pro alpha 1(I) collagen: cDNA sequence for the C-propeptide domain. Nucleic Acids Res. 16: 349—349. PMID 3340531 DOI:10.1093/nar/16.1.349

Примітки

  1. ↑ Захворювання, генетично пов'язані з COL1A1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. ↑ Human PubMed Reference:.
  3. ↑ Mouse PubMed Reference:.
  4. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2197 (англ.) . Архів оригіналу за 23 червня 2017. Процитовано 6 лютого 2017.
  5. ↑ UniProt, P02452 (англ.) . Архів оригіналу за 22 грудня 2016. Процитовано 6 лютого 2017.

Див. також

  • Хромосома 17
Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»

  • п
  • о
  • р
Позаклітинний матрикс
Колаген
Фібрилотворчі
Інші
  • мультиплексин: COL15A1
  • тип XVIII
Ензими
Ламінін
Інші
Інші