LAMA1

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
2JD4

Ідентифікатори

Символи

LAMA1, LAMA, S-LAM-alpha, PTBHS, Laminin, alpha 1, laminin subunit alpha 1

Зовнішні ІД

OMIM: 150320 MGI: 99892 HomoloGene: 21146 GeneCards: LAMA1

Пов'язані генетичні захворювання

цукровий діабет 2-го типу, ataxia-intellectual disability-oculomotor apraxia-cerebellar cysts syndrome^[1]

Реагує на сполуку

ocriplasmin^[2]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• signaling receptor binding • extracellular matrix structural constituent • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • protein C-terminus binding • glycosphingolipid binding
Клітинна компонента	• GO:0005578 Позаклітинна матриця • extracellular region • базальна мембрана • laminin-1 complex • laminin-3 complex • міжклітинний простір • мембрана • cell-cell junction • laminin complex • collagen-containing extracellular matrix
Біологічний процес	• cell surface receptor signaling pathway • regulation of cell adhesion • адгезія клітин • extracellular matrix organization • regulation of cell migration • regulation of embryonic development • morphogenesis of an epithelial sheet • protein phosphorylation • гістогенез • neuron projection development • establishment of epithelial cell apical/basal polarity • retina development in camera-type eye • epithelial tube branching involved in lung morphogenesis • branching involved in salivary gland morphogenesis • retinal blood vessel morphogenesis • axon guidance • animal organ morphogenesis • camera-type eye development • blood vessel morphogenesis
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


284217


16772

Ensembl


ENSG00000101680


ENSMUSG00000032796

UniProt


P25391


P19137

RefSeq (мРНК)


NM_005559


NM_008480

RefSeq (білок)


NP_005550


NP_032506

Локус (UCSC)

Хр. 18: 6.94 – 7.12 Mb

Хр. 17: 68 – 68.13 Mb

PubMed search

^[3]

^[4]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

LAMA1 (англ. Laminin subunit alpha 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 18-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 3 075 амінокислот, а молекулярна маса — 337 084^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MRGGVLLVLL	LCVAAQCRQR	GLFPAILNLA	SNAHISTNAT	CGEKGPEMFC
KLVEHVPGRP	VRNPQCRICD	GNSANPRERH	PISHAIDGTN	NWWQSPSIQN
GREYHWVTIT	LDLRQVFQVA	YVIIKAANAP	RPGNWILERS	LDGTTFSPWQ
YYAVSDSECL	SRYNITPRRG	PPTYRADDEV	ICTSYYSRLV	PLEHGEIHTS
LINGRPSADD	LSPKLLEFTS	ARYIRLRLQR	IRTLNADLMT	LSHREPKELD
PIVTRRYYYS	IKDISVGGMC	ICYGHASSCP	WDETTKKLQC	QCEHNTCGES
CNRCCPGYHQ	QPWRPGTVSS	GNTCEACNCH	NKAKDCYYDE	SVAKQKKSLN
TAGQFRGGGV	CINCLQNTMG	INCETCIDGY	YRPHKVSPYE	DEPCRPCNCD
PVGSLSSVCI	KDDLHSDLHN	GKQPGQCPCK	EGYTGEKCDR	CQLGYKDYPT
CVSCGCNPVG	SASDEPCTGP	CVCKENVEGK	ACDRCKPGFY	NLKEKNPRGC
SECFCFGVSD	VCSSLSWPVG	QVNSMSGWLV	TDLISPRKIP	SQQDALGGRH
QVSINNTAVM	QRLAPKYYWA	APEAYLGNKL	TAFGGFLKYT	VSYDIPVETV
DSNLMSHADV	IIKGNGLTLS	TQAEGLSLQP	YEEYLNVVRL	VPENFQDFHS
KRQIDRDQLM	TVLANVTHLL	IRANYNSAKM	ALYRLESVSL	DIASSNAIDL
VVAADVEHCE	CPQGYTGTSC	ESCLSGYYRV	DGILFGGICQ	PCECHGHAAE
CNVHGVCIAC	AHNTTGVHCE	QCLPGFYGEP	SRGTPGDCQP	CACPLTIASN
NFSPTCHLND	GDEVVCDWCA	PGYSGAWCER	CADGYYGNPT	VPGESCVPCD
CSGNVDPSEA	GHCDSVTGEC	LKCLGNTDGA	HCERCADGFY	GDAVTAKNCR
ACECHVKGSH	SAVCHLETGL	CDCKPNVTGQ	QCDQCLHGYY	GLDSGHGCRP
CNCSVAGSVS	DGCTDEGQCH	CVPGVAGKRC	DRCAHGFYAY	QDGSCTPCDC
PHTQNTCDPE	TGECVCPPHT	QGVKCEECED	GHWGYDAEVG	CQACNCSLVG
STHHRCDVVT	GHCQCKSKFG	GRACDQCSLG	YRDFPDCVPC	DCDLRGTSGD
ACNLEQGLCG	CVEETGACPC	KENVFGPQCN	ECREGTFALR	ADNPLGCSPC
FCSGLSHLCS	ELEDYVRTPV	TLGSDQPLLR	VVSQSNLRGT	TEGVYYQAPD
FLLDAATVRQ	HIRAEPFYWR	LPQQFQGDQL	MAYGGKLKYS	VAFYSLDGVG
TSNFEPQVLI	KGGRIRKQVI	YMDAPAPENG	VRQEQEVAMR	ENFWKYFNSV
SEKPVTREDF	MSVLSDIEYI	LIKASYGQGL	QQSRISDISM	EVGRKAEKLH
PEEEVASLLE	NCVCPPGTVG	FSCQDCAPGY	HRGKLPAGSD	RGPRPLVAPC
VPCSCNNHSD	TCDPNTGKCL	NCGDNTAGDH	CDVCTSGYYG	KVTGSASDCA
LCACPHSPPA	SFSPTCVLEG	DHDFRCDACL	LGYEGKHCER	CSSSYYGNPQ
TPGGSCQKCD	CNPHGSVHGD	CDRTSGQCVC	RLGASGLRCD	ECEPRHILME
TDCVSCDDEC	VGVLLNDLDE	IGDAVLSLNL	TGIIPVPYGI	LSNLENTTKY
LQESLLKENM	QKDLGKIKLE	GVAEETDNLQ	KKLTRMLAST	QKVNRATERI
FKESQDLAIA	IERLQMSITE	IMEKTTLNQT	LDEDFLLPNS	TLQNMQQNGT
SLLEIMQIRD	FTQLHQNATL	ELKAAEDLLS	QIQENYQKPL	EELEVLKEAA
SHVLSKHNNE	LKAAEALVRE	AEAKMQESNH	LLLMVNANLR	EFSDKKLHVQ
EEQNLTSELI	VQGRGLIDAA	AAQTDAVQDA	LEHLEDHQDK	LLLWSAKIRH
HIDDLVMHMS	QRNAVDLVYR	AEDHAAEFQR	LADVLYSGLE	NIRNVSLNAT
SAAYVHYNIQ	SLIEESEELA	RDAHRTVTET	SLLSESLVSN	GKAAVQRSSR
FLKEGNNLSR	KLPGIALELS	ELRNKTNRFQ	ENAVEITRQT	NESLLILRAI
PKGIRDKGAK	TKELATSASQ	SAVSTLRDVA	GLSQELLNTS	ASLSRVNTTL
RETHQLLQDS	TMATLLAGRK	VKDVEIQANL	LFDRLKPLKM	LEENLSRNLS
EIKLLISQAR	KQAASIKVAV	SADRDCIRAY	QPQISSTNYN	TLTLNVKTQE
PDNLLFYLGS	STASDFLAVE	MRRGRVAFLW	DLGSGSTRLE	FPDFPIDDNR
WHSIHVARFG	NIGSLSVKEM	SSNQKSPTKT	SKSPGTANVL	DVNNSTLMFV
GGLGGQIKKS	PAVKVTHFKG	CLGEAFLNGK	SIGLWNYIER	EGKCRGCFGS
SQNEDPSFHF	DGSGYSVVEK	SLPATVTQII	MLFNTFSPNG	LLLYLGSYGT
KDFLSIELFR	GRVKVMTDLG	SGPITLLTDR	RYNNGTWYKI	AFQRNRKQGV
LAVIDAYNTS	NKETKQGETP	GASSDLNRLD	KDPIYVGGLP	RSRVVRRGVT
TKSFVGCIKN	LEISRSTFDL	LRNSYGVRKG	CLLEPIRSVS	FLKGGYIELP
PKSLSPESEW	LVTFATTNSS	GIILAALGGD	VEKRGDREEA	HVPFFSVMLI
GGNIEVHVNP	GDGTGLRKAL	LHAPTGTCSD	GQAHSISLVR	NRRIITVQLD
ENNPVEMKLG	TLVESRTINV	SNLYVGGIPE	GEGTSLLTMR	RSFHGCIKNL
IFNLELLDFN	SAVGHEQVDL	DTCWLSERPK	LAPDAEDSKL	LPEPRAFPEQ
CVVDAALEYV	PGAHQFGLTQ	NSHFILPFNQ	SAVRKKLSVE	LSIRTFASSG
LIYYMAHQNQ	ADYAVLQLHG	GRLHFMFDLG	KGRTKVSHPA	LLSDGKWHTV
KTDYVKRKGF	ITVDGRESPM	VTVVGDGTML	DVEGLFYLGG	LPSQYQARKI
GNITHSIPAC	IGDVTVNSKQ	LDKDSPVSAF	TVNRCYAVAQ	EGTYFDGSGY
AALVKEGYKV	QSDVNITLEF	RTSSQNGVLL	GISTAKVDAI	GLELVDGKVL
FHVNNGAGRI	TAAYEPKTAT	VLCDGKWHTL	QANKSKHRIT	LIVDGNAVGA
ESPHTQSTSV	DTNNPIYVGG	YPAGVKQKCL	RSQTSFRGCL	RKLALIKSPQ
VQSFDFSRAF	ELHGVFLHSC	PGTES

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як клітинна адгезія. Локалізований у позаклітинному матриксі, базальній мембрані. Також секретований назовні.

Література

Nissinen M., Vuolteenaho R., Boot-Handford R., Kallunki P., Tryggvason K. (1991). Primary structure of the human laminin A chain. Limited expression in human tissues. Biochem. J. 276: 369—379. PMID 2049067 DOI:10.1042/bj2760369
Haaparanta T., Uitto J., Ruoslahti E., Engvall E. (1991). Molecular cloning of the cDNA encoding human laminin A chain. Matrix. 11: 151—160. PMID 1714537

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з LAMA1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з Laminin subunit alpha 1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6481 (англ.) . Архів оригіналу за 17 квітня 2016. Процитовано 12 вересня 2017.
↑ UniProt, P25391 (англ.) . Архів оригіналу за 12 грудня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 18

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

Фібрилярні білки

Позаклітинний матрикс

Колаген

Фібрилотворчі	тип І COL1A1 COL1A2 тип ІІ (COL2A1) тип ІІІ COL3A1 тип V COL5A1 COL5A2 COL5A3 COL24A1 COL26A1
Інші	FACIT: тип IX COL9A1 COL9A2 COL9A3 тип XII (COL12A1) COL14A1 COL16A1 COL19A1 COL20A1 COL21A1 COL22A1 базальна мембрана: тип IV COL4A1 COL4A2 COL4A3 COL4A4 COL4A5 COL4A6 мультиплексин: COL15A1 тип XVIII COL18A1 Ендостатин трансмембрана: COL13A1 COL17A1 COL23A1 COL25A1 інші: тип VI COL6A1 COL6A2 COL6A3 COL6A5 тип VII COL7A1 тип VIII COL8A1 COL8A2 тип X (COL10A1) тип XI COL11A1 COL11A2 COL27A1 COL28A1
Ензими	Пролілгідроксилаза/Лізилгідроксилаза CRTAP/Лепрекан ADAMTS2 Проколаген пептидаза Лізилоксидаза