Yodotirosina desyodinasa
Yodotirosina desiodinasa | ||||
---|---|---|---|---|
Estructuras disponibles | ||||
PDB | Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||
Identificadores | ||||
Identificadores externos | Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica | |||
Número EC | 1.22.1.1 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
| |||
PubMed (Búsqueda) |
| |||
PMC (Búsqueda) |
| |||
| ||||
[editar datos en Wikidata] |
La yodotirosina desyodinasa, conocida también como iodotirosina deshalogenasa 1 (DEHAL 1) es una enzima oxidorreductasa que en humanos se encuentra codificada por el gen IYD.[1][2][3] Contribuye al reciclaje de ioduro removiéndolo de las tirosinas iodadas, luego de que estas aparecen como producto de la degradación de la estructura de doble residuo de tirosina de las hormonas tiroideas.
A diferencia de otras desyodinasas (las yodotironina desyodinasas), que remueven ioduro únicamente de las hormonas tiroideas mientras estas se encuentran aún formando una estructura de doble residuo de tirosina, las iodotirosina desyodinasas remueven ioduro de las tirosinas iodadas que se encuentran como un único residuo aminoacídico. Además, a diferencia de las yodotironina desyodinasas, la tirosina desyodinasa no utiliza selenio en su sitio activo.
Función
La yodotirosina desyodinasa facilita el ahorro de ioduro en la glándula tiroides, catalizando la desyodización de la monoyodotirosina y diyodotirosina, las cuales son productos secundarios de la síntesis de hormonas tiroideas.[2]
Importancia clínica
Las mutaciones en el gen IYD se encuentran asociadas con hipotiroidismo.[4]
Véase también
- Peroxidasa de tiroides
- Yodotirosina
- Yodotironina desyodinasa
Referencias
- ↑ Gnidehou S, Caillou B, Talbot M, Ohayon R, Kaniewski J, Noël-Hudson MS, Morand S, Agnangji D, Sezan A, Courtin F, Virion A, Dupuy C (octubre de 2004). «Iodotyrosine dehalogenase 1 (DEHAL1) is a transmembrane protein involved in the recycling of iodide close to the thyroglobulin iodination site». FASEB J. 18 (13): 1574-6. PMID 15289438. doi:10.1096/fj.04-2023fje.
- ↑ a b Friedman JE, Watson JA, Lam DW, Rokita SE (febrero de 2006). «Iodotyrosine deiodinase is the first mammalian member of the NADH oxidase/flavin reductase superfamily». J. Biol. Chem. 281 (5): 2812-9. PMID 16316988. doi:10.1074/jbc.M510365200.
- ↑ «Entrez Gene: IYD Iodotyrosine deiodinase».
- ↑ Moreno JC, Klootwijk W, van Toor H, Pinto G, D'Alessandro M, Lèger A, Goudie D, Polak M, Grüters A, Visser TJ (abril de 2008). «Mutations in the iodotyrosine deiodinase gene and hypothyroidism». N. Engl. J. Med. 358 (17): 1811-8. PMID 18434651. doi:10.1056/NEJMoa0706819.
Lecturas adicionales
- Mungall AJ, Palmer SA, Sims SK, et al. (2003). «The DNA sequence and analysis of human chromosome 6.». Nature 425 (6960): 805-11. PMID 14574404. doi:10.1038/nature02055.
- Moreno JC (2003). «Identification of novel genes involved in congenital hypothyroidism using serial analysis of gene expression.». Horm. Res. 60 Suppl 3: 96-102. PMID 14671405. doi:10.1159/000074509.
- Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). «The Status, Quality, and Expansion of the NIH Full-Length cDNA Project: The Mammalian Gene Collection (MGC)». Genome Res. 14 (10B): 2121-7. PMC 528928. PMID 15489334. doi:10.1101/gr.2596504.
- Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T, et al. (2004). «Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs». Nat. Genet. 36 (1): 40-5. PMID 14702039. doi:10.1038/ng1285.
- Afink G, Kulik W, Overmars H, et al. (2008). «Molecular characterization of iodotyrosine dehalogenase deficiency in patients with hypothyroidism». J. Clin. Endocrinol. Metab. 93 (12): 4894-901. PMID 18765512. doi:10.1210/jc.2008-0865.
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2002). «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899-903. PMC 139241. PMID 12477932. doi:10.1073/pnas.242603899.
- Gieger C, Geistlinger L, Altmaier E, et al. (2008). «Genetics Meets Metabolomics: A Genome-Wide Association Study of Metabolite Profiles in Human Serum». En Gibson, Greg, ed. PLoS Genet. 4 (11): e1000282. PMC 2581785. PMID 19043545. doi:10.1371/journal.pgen.1000282.
- Thomas SR, McTamney PM, Adler JM, et al. (2009). «Crystal Structure of Iodotyrosine Deiodinase, a Novel Flavoprotein Responsible for Iodide Salvage in Thyroid Glands». J. Biol. Chem. 284 (29): 19659-67. PMC 2740591. PMID 19436071. doi:10.1074/jbc.M109.013458.
- Krause K, Karger S, Gimm O, et al. (2007). «Characterisation of DEHAL1 expression in thyroid pathologies». Eur. J. Endocrinol. 156 (3): 295-301. PMID 17322488. doi:10.1530/EJE-06-0596.
- Gnidehou S, Lacroix L, Sezan A, et al. (2006). «Cloning and characterization of a novel isoform of iodotyrosine dehalogenase 1 (DEHAL1) DEHAL1C from human thyroid: comparisons with DEHAL1 and DEHAL1B». Thyroid 16 (8): 715-24. PMID 16910871. doi:10.1089/thy.2006.16.715.
- Otowa T, Yoshida E, Sugaya N, et al. (2009). «Genome-wide association study of panic disorder in the Japanese population». J. Hum. Genet. 54 (2): 122-6. PMID 19165232. doi:10.1038/jhg.2008.17.
Enlaces externos
- MeSH: Iodotyrosine+Deiodinase (en inglés)
Datos: Q4342226