YIPF3 |
---|
|
Ідентифікатори |
---|
Символи | YIPF3, C6orf109, FinGER3, KLIP1, dJ337H4.3, Yip1 domain family member 3 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 609775 MGI: 106280 HomoloGene: 9117 GeneCards: YIPF3 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • GO:0001948, GO:0016582 protein binding |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • integral component of membrane • клітинна мембрана • комплекс Ґольджі • transport vesicle • внутрішньоклітинна мембранна органела • мембрана |
---|
Біологічний процес | • диференціація клітин |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 6: 43.51 – 43.52 Mb | Хр. 17: 46.25 – 46.25 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
YIPF3 (англ. Yip1 domain family member 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 350 амінокислот, а молекулярна маса — 38 248[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MATTAAPAGG | | ARNGAGPEWG | | GFEENIQGGG | | SAVIDMENMD | | DTSGSSFEDM |
GELHQRLREE | | EVDADAADAA | | AAEEEDGEFL | | GMKGFKGQLS | | RQVADQMWQA |
GKRQASRAFS | | LYANIDILRP | | YFDVEPAQVR | | SRLLESMIPI | | KMVNFPQKIA |
GELYGPLMLV | | FTLVAILLHG | | MKTSDTIIRE | | GTLMGTAIGT | | CFGYWLGVSS |
FIYFLAYLCN | | AQITMLQMLA | | LLGYGLFGHC | | IVLFITYNIH | | LHALFYLFWL |
LVGGLSTLRM | | VAVLVSRTVG | | PTQRLLLCGT | | LAALHMLFLL | | YLHFAYHKVV |
EGILDTLEGP | | NIPPIQRVPR | | DIPAMLPAAR | | LPTTVLNATA | | KAVAVTLQSH |
|
Задіяний у таких біологічних процесах, як диференціація клітин, ацетилювання. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані, апараті гольджі.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Halim A., Nilsson J., Ruetschi U., Hesse C., Larson G. (2011). Human urinary glycoproteomics; attachment site specific analysis of N-and O-linked glycosylations by CID and ECD. Mol. Cell. Proteomics: —. PMID 22171320 DOI:10.1074/mcp.M111.013649
- Halim A., Ruetschi U., Larson G., Nilsson J. (2013). LC-MS/MS characterization of O-glycosylation sites and glycan structures of human cerebrospinal fluid glycoproteins. J. Proteome Res. 12: 573—584. PMID 23234360 DOI:10.1021/pr300963h
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:21023 (англ.) . Процитовано 6 вересня 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, Q9GZM5 (англ.) . Архів оригіналу за 25 грудня 2016. Процитовано 6 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |