TBCD |
---|
|
Ідентифікатори |
---|
Символи | TBCD, SSD-1, tfcD, tubulin folding cofactor D, PEBAT |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 604649 MGI: 1919686 HomoloGene: 4368 GeneCards: TBCD |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • chaperone binding • GO:0005097, GO:0005099, GO:0005100 GTPase activator activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • beta-tubulin binding |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • lateral plasma membrane • мембрана • bicellular tight junction • Адгезивні контакти • клітинна мембрана • міжклітинні контакти • мікротрубочка • центросома • центр організації мікротрубочок • цитоскелет |
---|
Біологічний процес | • negative regulation of cell-substrate adhesion • negative regulation of microtubule polymerization • adherens junction assembly • згортання білків • bicellular tight junction assembly • GO:0032320, GO:0032321, GO:0032855, GO:0043089, GO:0032854 positive regulation of GTPase activity • post-chaperonin tubulin folding pathway • GO:0007067 мітоз • cell morphogenesis involved in neuron differentiation • tubulin complex assembly • microtubule cytoskeleton organization |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | ENSG00000278759 ENSG00000141556 |
| |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 17: 82.75 – 82.95 Mb | Хр. 11: 121.34 – 121.51 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
TBCD (англ. Tubulin folding cofactor D) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 192 амінокислот, а молекулярна маса — 132 600[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MALSDEPAAG | | GPEEEAEDET | | LAFGAALEAF | | GESAETRALL | | GRLREVHGGG |
AEREVALERF | | RVIMDKYQEQ | | PHLLDPHLEW | | MMNLLLDIVQ | | DQTSPASLVH |
LAFKFLYIIT | | KVRGYKTFLR | | LFPHEVADVE | | PVLDLVTIQN | | PKDHEAWETR |
YMLLLWLSVT | | CLIPFDFSRL | | DGNLLTQPGQ | | ARMSIMDRIL | | QIAESYLIVS |
DKARDAAAVL | | VSRFITRPDV | | KQSKMAEFLD | | WSLCNLARSS | | FQTMQGVITM |
DGTLQALAQI | | FKHGKREDCL | | PYAATVLRCL | | DGCRLPESNQ | | TLLRKLGVKL |
VQRLGLTFLK | | PKVAAWRYQR | | GCRSLAANLQ | | LLTQGQSEQK | | PLILTEDDDE |
DDDVPEGVER | | VIEQLLVGLK | | DKDTVVRWSA | | AKGIGRMAGR | | LPRALADDVV |
GSVLDCFSFQ | | ETDKAWHGGC | | LALAELGRRG | | LLLPSRLVDV | | VAVILKALTY |
DEKRGACSVG | | TNVRDAACYV | | CWAFARAYEP | | QELKPFVTAI | | SSALVIAAVF |
DRDINCRRAA | | SAAFQENVGR | | QGTFPHGIDI | | LTTADYFAVG | | NRSNCFLVIS |
VFIAGFPEYT | | QPMIDHLVTM | | KISHWDGVIR | | ELAARALHNL | | AQQAPEFSAT |
QVFPRLLSMT | | LSPDLHMRHG | | SILACAEVAY | | ALYKLAAQEN | | RPVTDHLDEQ |
AVQGLKQIHQ | | QLYDRQLYRG | | LGGQLMRQAV | | CVLIEKLSLS | | KMPFRGDTVI |
DGWQWLINDT | | LRHLHLISSH | | SRQQMKDAAV | | SALAALCSEY | | YMKEPGEADP |
AIQEELITQY | | LAELRNPEEM | | TRCGFSLALG | | ALPGFLLKGR | | LQQVLTGLRA |
VTHTSPEDVS | | FAESRRDGLK | | AIARICQTVG | | VKAGAPDEAV | | CGENVSQIYC |
ALLGCMDDYT | | TDSRGDVGTW | | VRKAAMTSLM | | DLTLLLARSQ | | PELIEAHTCE |
RIMCCVAQQA | | SEKIDRFRAH | | AASVFLTLLH | | FDSPPIPHVP | | HRGELEKLFP |
RSDVASVNWS | | APSQAFPRIT | | QLLGLPTYRY | | HVLLGLVVSL | | GGLTESTIRH |
STQSLFEYMK | | GIQSDPQALG | | SFSGTLLQIF | | EDNLLNERVS | | VPLLKTLDHV |
LTHGCFDIFT | | TEEDHPFAVK | | LLALCKKEIK | | NSKDIQKLLS | | GIAVFCEMVQ |
FPGDVRRQAL | | LQLCLLLCHR | | FPLIRKTTAS | | QVYETLLTYS | | DVVGADVLDE |
VVTVLSDTAW | | DAELAVVREQ | | RNRLCDLLGV | | PRPQLVPQPG | | AC |
Кодований геном білок за функціями належить до шаперонів, активаторів гтфаз. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клітинних контактах, щільних контактах.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Martin L., Fanarraga M.L., Aloria K., Zabala J.C. (2000). Tubulin folding cofactor D is a microtubule destabilizing protein. FEBS Lett. 470: 93—95. PMID 10722852 DOI:10.1016/S0014-5793(00)01293-X
- Bhamidipati A., Lewis S.A., Cowan N.J. (2000). ADP ribosylation factor-like protein 2 (Arl2) regulates the interaction of tubulin-folding cofactor D with native tubulin. J. Cell Biol. 149: 1087—1096. PMID 10831612 DOI:10.1083/jcb.149.5.1087
- Tian G., Thomas S., Cowan N.J. (2010). Effect of TBCD and its regulatory interactor Arl2 on tubulin and microtubule integrity. Cytoskeleton. 67: 706—714. PMID 20740604 DOI:10.1002/cm.20480
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11581 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, Q9BTW9 (англ.) . Архів оригіналу за 24 липня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |