S100A2

Наявні структури

Пошук для людей: PDBe RCSB

Список кодів PDB
2RGI, 4DUQ

Ідентифікатори

Символи

S100A2, CAN19, S100L, S100 calcium binding protein A2

Зовнішні ІД

OMIM: 176993 HomoloGene: 48389 GeneCards: S100A2

Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу • calcium ion binding • identical protein binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • transition metal ion binding
Клітинна компонента	• компонент клітини
Біологічний процес	• endothelial cell migration
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


6273


н/д

Ensembl


н/д


н/д

UniProt


P29034


н/д

RefSeq (мРНК)


NM_005978 NM_001366406 NM_001366407


н/д

RefSeq (білок)


NP_005969 NP_001353335 NP_001353336


н/д

Локус (UCSC)

н/д

PubMed search

^[1]

н/д

Вікідані

Див./Ред. для людей

S100A2 (англ. S100 calcium binding protein A2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[2] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 98 амінокислот, а молекулярна маса — 11 117^[3].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MMCSSLEQAL		AVLVTTFHKY		SCQEGDKFKL		SKGEMKELLH		KELPSFVGEK
VDEEGLKKLM		GSLDENSDQQ		VDFQEYAVFL		ALITVMCNDF		FQGCPDRP

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін

Y: Тирозин

Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію.

Література

Lee S.W., Tomasetto C., Swisshelm K., Keyomarsi K., Sager R. (1992). Down-regulation of a member of the S100 gene family in mammary carcinoma cells and reexpression by azadeoxycytidine treatment. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89: 2504—2508. PMID 1372446 DOI:10.1073/pnas.89.6.2504
Wicki R., Franz C., Scholl F.A., Heizmann C.W., Schaefer B.W. (1997). Repression of the candidate tumor suppressor gene S100A2 in breast cancer is mediated by site-specific hypermethylation. Cell Calcium. 22: 243—254. PMID 9481475 DOI:10.1016/S0143-4160(97)90063-4
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Shimamoto S., Kubota Y., Tokumitsu H., Kobayashi R. (2010). S100 proteins regulate the interaction of Hsp90 with cyclophilin 40 and FKBP52 through their tetratricopeptide repeats. FEBS Lett. 584: 1119—1125. PMID 20188096 DOI:10.1016/j.febslet.2010.02.055
Koch M., Diez J., Fritz G. (2008). Crystal structure of Ca2+ -free S100A2 at 1.6-A resolution. J. Mol. Biol. 378: 933—942. PMID 18394645 DOI:10.1016/j.jmb.2008.03.019

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:10492 (англ.) . Архів оригіналу за 14 жовтня 2017. Процитовано 25 серпня 2017.
↑ UniProt, P29034 (англ.) . Архів оригіналу за 27 вересня 2017. Процитовано 25 серпня 2017.