HSPA8

HSPA8
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

3AGY, 3AGZ, 3ESK, 3FZF, 3FZH, 3FZK, 3FZL, 3FZM, 4HWI, 3LDQ, 3M3Z, 4H5N, 4H5R, 4H5T, 4H5V, 4H5W, 4KBQ

Ідентифікатори
Символи HSPA8, HEL-33, HEL-S-72p, HSC54, HSC70, HSC71, HSP71, HSP73, HSPA10, LAP-1, LAP1, NIP71, heat shock protein family A (Hsp70) member 8
Зовнішні ІД OMIM: 600816 MGI: 105384 HomoloGene: 68524 GeneCards: HSPA8
Онтологія гена
Молекулярна функція

• nucleotide binding
• heat shock protein binding
• unfolded protein binding
• phosphatidylserine binding
• C3HC4-type RING finger domain binding
• GO:0001948, GO:0016582 protein binding
• MHC class II protein complex binding
• enzyme binding
• G protein-coupled receptor binding
• ATP binding
• ubiquitin protein ligase binding
• ATPase activity
• RNA binding
• cadherin binding
• protein-macromolecule adaptor activity
• protein folding chaperone activity
• chaperone binding
• misfolded protein binding
• clathrin-uncoating ATPase activity

Клітинна компонента

• цитоплазма
• гіалоплазма
• late endosome
• blood microparticle
• мембрана
• focal adhesion
• ubiquitin ligase complex
• Меланосома
• myelin sheath
• клітинна мембрана
• clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane
• внутрішньоклітинний
• Prp19 complex
• нуклеоплазма
• lysosomal membrane
• lysosomal lumen
• ядерце
• spliceosomal complex
• lumenal side of lysosomal membrane
• екзосома
• клітинне ядро
• presynapse
• GO:0005578 Позаклітинна матриця
• extracellular region
• міжклітинний простір
• secretory granule lumen
• ficolin-1-rich granule lumen
• лізосома
• autophagosome
• аксон
• дендрит (нейробіологія)
• terminal bouton
• presynaptic cytosol
• postsynaptic cytosol
• chaperone complex
• Рибонуклеопротеїни

Біологічний процес

• chaperone-mediated autophagy
• mRNA splicing, via spliceosome
• late endosomal microautophagy
• GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated
• regulation of protein stability
• regulation of mRNA stability
• positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome
• cellular response to starvation
• mRNA processing
• chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly
• transcription, DNA-templated
• chaperone cofactor-dependent protein refolding
• regulation of cell cycle
• regulation of protein complex stability
• ATP metabolic process
• response to unfolded protein
• clathrin coat disassembly
• згортання білків
• protein refolding
• regulation of cellular response to heat
• GO:0022415 viral process
• GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated
• GO:0010554 neurotransmitter secretion
• GO:0106159 regulation of protein-containing complex assembly
• negative regulation of supramolecular fiber organization
• regulation of protein import
• Сплайсинг РНК
• Метилювання білків
• neutrophil degranulation
• modulation by host of viral process
• positive regulation by host of viral genome replication
• membrane organization
• protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy
• axo-dendritic transport
• vesicle-mediated transport
• cytokine-mediated signaling pathway
• cellular response to heat
• Unfolded Protein Response
• slow axonal transport

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії




Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
3312
15481
Ensembl
ENSG00000109971
ENSMUSG00000015656
UniProt
P11142
P63017
RefSeq (мРНК)
NM_006597
NM_153201
NM_031165
NM_001364480
RefSeq (білок)
NP_006588
NP_694881
NP_112442
NP_001351409
Локус (UCSC) Хр. 11: 123.06 – 123.06 Mb Хр. 9: 40.71 – 40.72 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

HSPA8 – ген, що кодує білок англ. Heat shock protein family A (Hsp70) member 8 і розташований у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга кодованого геном білка становить 646 амінокислот, а молекулярна маса — 70 898[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MSKGPAVGIDLGTTYSCVGVFQHGKVEIIANDQGNRTTPSYVAFTDTERL
IGDAAKNQVAMNPTNTVFDAKRLIGRRFDDAVVQSDMKHWPFMVVNDAGR
PKVQVEYKGETKSFYPEEVSSMVLTKMKEIAEAYLGKTVTNAVVTVPAYF
NDSQRQATKDAGTIAGLNVLRIINEPTAAAIAYGLDKKVGAERNVLIFDL
GGGTFDVSILTIEDGIFEVKSTAGDTHLGGEDFDNRMVNHFIAEFKRKHK
KDISENKRAVRRLRTACERAKRTLSSSTQASIEIDSLYEGIDFYTSITRA
RFEELNADLFRGTLDPVEKALRDAKLDKSQIHDIVLVGGSTRIPKIQKLL
QDFFNGKELNKSINPDEAVAYGAAVQAAILSGDKSENVQDLLLLDVTPLS
LGIETAGGVMTVLIKRNTTIPTKQTQTFTTYSDNQPGVLIQVYEGERAMT
KDNNLLGKFELTGIPPAPRGVPQIEVTFDIDANGILNVSAVDKSTGKENK
ITITNDKGRLSKEDIERMVQEAEKYKAEDEKQRDKVSSKNSLESYAFNMK
ATVEDEKLQGKINDEDKQKILDKCNEIINWLDKNQTAEKEEFEHQQKELE
KVCNPIITKLYQSAGGMPGGMPGGFPGGGAPPSGGASSGPTIEEVD

Кодований геном білок за функціями належить до шаперонів, репресорів. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, процесінг мРНК, сплайсінг мРНК, відповідь на стрес, транскрипція, регуляція транскрипції. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані.

Література

  • Dworniczak B.P., Mirault M.-E. (1987). Structure and expression of a human gene coding for a 71 kd heat shock 'cognate' protein. Nucleic Acids Res. 15: 5181—5197. PMID 3037489 DOI:10.1093/nar/15.13.5181
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Egerton M., Moritz R.L., Druker B., Kelso A., Simpson R.J. (1996). Identification of the 70kD heat shock cognate protein (Hsc70) and alpha-actinin-1 as novel phosphotyrosine-containing proteins in T lymphocytes. Biochem. Biophys. Res. Commun. 224: 666—674. PMID 8713105 DOI:10.1006/bbrc.1996.1082
  • Cloutier P., Lavallee-Adam M., Faubert D., Blanchette M., Coulombe B. (2013). A newly uncovered group of distantly related lysine methyltransferases preferentially interact with molecular chaperones to regulate their activity. PLoS Genet. 9: E1003210—E1003210. PMID 23349634 DOI:10.1371/journal.pgen.1003210
  • Sainis L., Angelidis C., Pagoulatos G.N., Lazaridis L. (2000). HSC70 interactions with SV40 viral proteins differ between permissive and nonpermissive mammalian cells. Cell Stress Chaperones. 5: 132—138. PMID 11147964 DOI:10.1379/1466-1268(2000)005<0132:HIWSVP>2.0.CO;2
  • Triantafilou K., Triantafilou M., Dedrick R.L. (2001). A CD14-independent LPS receptor cluster. Nat. Immunol. 2: 338—345. PMID 11276205 DOI:10.1038/86342

Примітки

  1. ↑ Human PubMed Reference:.
  2. ↑ Mouse PubMed Reference:.
  3. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5241 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
  4. ↑ UniProt, P11142 (англ.) . Архів оригіналу за 29 грудня 2016. Процитовано 6 лютого 2017.

Див. також

  • Хромосома 11
Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.
Ця стаття недостатньо чи зовсім не категоризована, або категорії, до яких вона належить, не існують. Будь ласка, допоможіть додати належні категорії, аби цю статтю можна було категоризувати із суміжними сторінками. (січень 2024)