HIST1H2AH |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | H2AC12, H2A/S, H2AFALii, H2AH, dJ86C11.1, histone cluster 1, H2ah, histone cluster 1 H2A family member h, HIST1H2AH, H2A clustered histone 12 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 615013 MGI: 2448295 HomoloGene: 119667 GeneCards: H2AC12 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • protein heterodimerization activity • DNA binding • молекулярна функція |
---|
Клітинна компонента | • Нуклеосома • екзосома • клітинне ядро • хромосома |
---|
Біологічний процес | • GO:0031497, GO:0006336, GO:0034724, GO:0001301, GO:0007580, GO:0034652, GO:0010847 chromatin organization • GO:0022610 життєдіяльність |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 6: 27.15 – 27.15 Mb | Хр. 13: 22.22 – 22.22 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
HIST1H2AH (англ. Histone cluster 1 H2A family member h) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 128 амінокислот, а молекулярна маса — 13 906[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MSGRGKQGGK | | ARAKAKTRSS | | RAGLQFPVGR | | VHRLLRKGNY | | AERVGAGAPV |
YLAAVLEYLT | | AEILELAGNA | | ARDNKKTRII | | PRHLQLAIRN | | DEELNKLLGK |
VTIAQGGVLP | | NIQAVLLPKK | | TESHHKAK |
Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у ядрі, хромосомах.
Література
- Marzluff W.F., Gongidi P., Woods K.R., Jin J., Maltais L.J. (2002). The human and mouse replication-dependent histone genes. Genomics. 80: 487—498. PMID 12408966 DOI:10.1006/geno.2002.6850
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Zhang Y., Griffin K., Mondal N., Parvin J.D. (2004). Phosphorylation of histone H2A inhibits transcription on chromatin templates. J. Biol. Chem. 279: 21866—21872. PMID 15010469 DOI:10.1074/jbc.M400099200
- Hagiwara T., Hidaka Y., Yamada M. (2005). Deimination of histone H2A and H4 at arginine 3 in HL-60 granulocytes. Biochemistry. 44: 5827—5834. PMID 15823041 DOI:10.1021/bi047505c
- Cao R., Tsukada Y., Zhang Y. (2005). Role of Bmi-1 and Ring1A in H2A ubiquitylation and Hox gene silencing. Mol. Cell. 20: 845—854. PMID 16359901 DOI:10.1016/j.molcel.2005.12.002
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:13671 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 6 вересня 2017.
- ↑ UniProt, Q96KK5 (англ.) . Архів оригіналу за 11 жовтня 2016. Процитовано 6 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |