FLII |
---|
|
Ідентифікатори |
---|
Символи | FLII, FLI, FLIL, Fli1, actin remodeling protein, FLII actin remodeling protein |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 600362 MGI: 1342286 HomoloGene: 11092 GeneCards: FLII |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • actin binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • actin filament binding |
---|
Клітинна компонента | • міжклітинні контакти • цитоскелет • brush border • клітинне ядро • focal adhesion • нуклеоплазма • центр організації мікротрубочок • цитоплазма • гіалоплазма |
---|
Біологічний процес | • multicellular organism development • actin filament severing • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • actin cytoskeleton organization • transcription, DNA-templated |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | ENSG00000177731 ENSG00000284571 |
| |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | NM_001256264 NM_001256265 NM_002018 |
| |
---|
RefSeq (білок) | | NP_001243193 NP_001243194 NP_002009 |
| |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 17: 18.24 – 18.26 Mb | Хр. 11: 60.6 – 60.62 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
FLII (англ. FLII, actin remodeling protein) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 269 амінокислот, а молекулярна маса — 144 751[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MEATGVLPFV | | RGVDLSGNDF | | KGGYFPENVK | | AMTSLRWLKL | | NRTGLCYLPE |
ELAALQKLEH | | LSVSHNNLTT | | LHGELSSLPS | | LRAIVARANS | | LKNSGVPDDI |
FKLDDLSVLD | | LSHNQLTECP | | RELENAKNML | | VLNLSHNSID | | TIPNQLFINL |
TDLLYLDLSE | | NRLESLPPQM | | RRLVHLQTLV | | LNGNPLLHAQ | | LRQLPAMTAL |
QTLHLRSTQR | | TQSNLPTSLE | | GLSNLADVDL | | SCNDLTRVPE | | CLYTLPSLRR |
LNLSSNQITE | | LSLCIDQWVH | | VETLNLSRNQ | | LTSLPSAICK | | LSKLKKLYLN |
SNKLDFDGLP | | SGIGKLTNLE | | EFMAANNNLE | | LVPESLCRCP | | KLRKLVLNKN |
HLVTLPEAIH | | FLTEIEVLDV | | RENPNLVMPP | | KPADRAAEWY | | NIDFSLQNQL |
RLAGASPATV | | AAAAAAGSGP | | KDPMARKMRL | | RRRKDSAQDD | | QAKQVLKGMS |
DVAQEKNKKQ | | EESADARAPS | | GKVRRWDQGL | | EKPRLDYSEF | | FTEDVGQLPG |
LTIWQIENFV | | PVLVEEAFHG | | KFYEADCYIV | | LKTFLDDSGS | | LNWEIYYWIG |
GEATLDKKAC | | SAIHAVNLRN | | YLGAECRTVR | | EEMGDESEEF | | LQVFDNDISY |
IEGGTASGFY | | TVEDTHYVTR | | MYRVYGKKNI | | KLEPVPLKGT | | SLDPRFVFLL |
DRGLDIYVWR | | GAQATLSSTT | | KARLFAEKIN | | KNERKGKAEI | | TLLVQGQELP |
EFWEALGGEP | | SEIKKHVPED | | FWPPQPKLYK | | VGLGLGYLEL | | PQINYKLSVE |
HKQRPKVELM | | PRMRLLQSLL | | DTRCVYILDC | | WSDVFIWLGR | | KSPRLVRAAA |
LKLGQELCGM | | LHRPRHATVS | | RSLEGTEAQV | | FKAKFKNWDD | | VLTVDYTRNA |
EAVLQSPGLS | | GKVKRDAEKK | | DQMKADLTAL | | FLPRQPPMSL | | AEAEQLMEEW |
NEDLDGMEGF | | VLEGKKFARL | | PEEEFGHFYT | | QDCYVFLCRY | | WVPVEYEEEE |
KKEDKEEKAE | | GKEGEEATAE | | AEEKQPEEDF | | QCIVYFWQGR | | EASNMGWLTF |
TFSLQKKFES | | LFPGKLEVVR | | MTQQQENPKF | | LSHFKRKFII | | HRGKRKAVQG |
AQQPSLYQIR | | TNGSALCTRC | | IQINTDSSLL | | NSEFCFILKV | | PFESEDNQGI |
VYAWVGRASD | | PDEAKLAEDI | | LNTMFDTSYS | | KQVINEGEEP | | ENFFWVGIGA |
QKPYDDDAEY | | MKHTRLFRCS | | NEKGYFAVTE | | KCSDFCQDDL | | ADDDIMLLDN |
GQEVYMWVGT | | QTSQVEIKLS | | LKACQVYIQH | | MRSKEHERPR | | RLRLVRKGNE |
QHAFTRCFHA | | WSAFCKALA |
Кодований геном білок за функціями належить до активаторів, білків розвитку, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, клітинних контактах.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Liu Y.-T., Yin H.L. (1998). Identification of the binding partners for flightless I, a novel protein bridging the leucine-rich repeat and the gelsolin superfamilies. J. Biol. Chem. 273: 7920—7927. PMID 9525888 DOI:10.1074/jbc.273.14.7920
- Wilson S.A., Brown E.C., Kingsman A.J., Kingsman S.M. (1998). TRIP: a novel double stranded RNA binding protein which interacts with the leucine rich repeat of flightless I. Nucleic Acids Res. 26: 3460—3467. PMID 9671805 DOI:10.1093/nar/26.15.3460
- Fong K.S.K., de Couet H.G. (1999). Novel proteins interacting with the leucine-rich repeat domain of human flightless-I identified by the yeast two-hybrid system. Genomics. 58: 146—157. PMID 10366446 DOI:10.1006/geno.1999.5817
- Lee Y.-H., Campbell H.D., Stallcup M.R. (2004). Developmentally essential protein flightless I is a nuclear receptor coactivator with actin binding activity. Mol. Cell. Biol. 24: 2103—2117. PMID 14966289 DOI:10.1128/MCB.24.5.2103-2117.2004
- Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3750 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, Q13045 (англ.) . Архів оригіналу за 5 вересня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |