AGXT

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1H0C, 1J04, 2YOB, 3R9A, 4CBR, 4CBS, 4I8A, 4KXK, 4KYO

Ідентифікатори

Символи

AGXT, AGT, AGT1, AGXT1, PH1, SPAT, SPT, TLH6, alanine-glyoxylate aminotransferase, alanine--glyoxylate and serine--pyruvate aminotransferase, Ser-PyrAT

Зовнішні ІД

OMIM: 604285 MGI: 1329033 HomoloGene: 37251 GeneCards: AGXT

шифр КФ

2.6.1.44

Пов'язані генетичні захворювання

primary hyperoxaluria type I^[1]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity • protein homodimerization activity • amino acid binding • alanine-glyoxylate transaminase activity • serine-pyruvate transaminase activity • transaminase activity • protein self-association • каталітична активність • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • pyridoxal phosphate binding • signaling receptor binding • identical protein binding
Клітинна компонента	• пероксисома • мітохондріальний матрикс • peroxisomal matrix • мітохондрія • внутрішньоклітинна мембранна органела • гіалоплазма
Біологічний процес	• Сигнальний шлях Notch • oxalic acid secretion • glyoxylate catabolic process • glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate • pyruvate biosynthetic process • L-alanine catabolic process • response to glucocorticoid • response to cAMP • L-cysteine catabolic process • cellular nitrogen compound metabolic process • glyoxylate metabolic process • protein targeting to peroxisome
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


189


11611

Ensembl


ENSG00000172482


ENSMUSG00000026272

UniProt


P21549


O35423

RefSeq (мРНК)


NM_000030


NM_001276710 NM_016702

RefSeq (білок)


NP_000021


NP_001263639 NP_057911

Локус (UCSC)

Хр. 2: 240.87 – 240.88 Mb

Хр. 1: 93.06 – 93.07 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

AGXT (англ. Alanine-glyoxylate aminotransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 392 амінокислот, а молекулярна маса — 43 010^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MASHKLLVTP	PKALLKPLSI	PNQLLLGPGP	SNLPPRIMAA	GGLQMIGSMS
KDMYQIMDEI	KEGIQYVFQT	RNPLTLVISG	SGHCALEAAL	VNVLEPGDSF
LVGANGIWGQ	RAVDIGERIG	ARVHPMTKDP	GGHYTLQEVE	EGLAQHKPVL
LFLTHGESST	GVLQPLDGFG	ELCHRYKCLL	LVDSVASLGG	TPLYMDRQGI
DILYSGSQKA	LNAPPGTSLI	SFSDKAKKKM	YSRKTKPFSF	YLDIKWLANF
WGCDDQPRMY	HHTIPVISLY	SLRESLALIA	EQGLENSWRQ	HREAAAYLHG
RLQALGLQLF	VKDPALRLPT	VTTVAVPAGY	DWRDIVSYVI	DHFDIEIMGG
LGPSTGKVLR	IGLLGCNATR	ENVDRVTEAL	RAALQHCPKK	KL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, амінотрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з піридоксаль-фосфатом. Локалізований у мітохондрії, пероксисомах.

Література

Nishiyama K., Berstein G., Oda T., Ichiyama A. (1990). Cloning and nucleotide sequence of cDNA encoding human liver serine-pyruvate aminotransferase. Eur. J. Biochem. 194: 9—18. PMID 2253628 DOI:10.1111/j.1432-1033.1990.tb19420.x
Purdue P.E., Takada Y., Danpure C.J. (1990). Identification of mutations associated with peroxisome-to-mitochondrion mistargeting of alanine/glyoxylate aminotransferase in primary hyperoxaluria type 1. J. Cell Biol. 111: 2341—2351. PMID 1703535 DOI:10.1083/jcb.111.6.2341
Takada Y., Kaneko N., Esumi H., Purdue P.E., Danpure C.J. (1990). Human peroxisomal L-alanine: glyoxylate aminotransferase. Evolutionary loss of a mitochondrial targeting signal by point mutation of the initiation codon. Biochem. J. 268: 517—520. PMID 2363689 DOI:10.1042/bj2680517
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Purdue P.E., Lumb M.J., Allsop J., Minatogawa Y., Danpure C.J. (1992). A glycine-to-glutamate substitution abolishes alanine:glyoxylate aminotransferase catalytic activity in a subset of patients with primary hyperoxaluria type 1. Genomics. 13: 215—218. PMID 1349575 DOI:10.1016/0888-7543(92)90225-H
Danpure C.J. (1993). Primary hyperoxaluria type 1 and peroxisome-to-mitochondrion mistargeting of alanine:glyoxylate aminotransferase. Biochimie. 75: 309—315. PMID 8507692 DOI:10.1016/0300-9084(93)90091-6

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з AGXT переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:341 (англ.) . Архів оригіналу за 2 квітня 2016. Процитовано 28 серпня 2017.
↑ UniProt, P21549 (англ.) . Архів оригіналу за 23 вересня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.