Анексин А3

Аннексин А3

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1AII, 1AXN

Ідентифікатори

Символи

ANXA3, ANX3, annexin A3

Зовнішні ІД

OMIM: 106490 MGI: 1201378 HomoloGene: 68445 GeneCards: ANXA3

Пов'язані генетичні захворювання

бічний аміотрофічний склероз, ревматоїдний артрит^[1]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• phospholipase inhibitor activity • calcium ion binding • phospholipase A2 inhibitor activity • calcium-dependent protein binding • calcium-dependent phospholipid binding
Клітинна компонента	• цитоплазма • phagocytic vesicle membrane • мембрана • клітинна мембрана • аксон • neuronal cell body • дендрит (нейробіологія) • specific granule • екзосома • гіалоплазма
Біологічний процес	• GO:0048553 negative regulation of catalytic activity • positive regulation of DNA metabolic process • neutrophil degranulation • positive regulation of DNA-binding transcription factor activity • response to glucocorticoid • positive regulation of angiogenesis • positive regulation of endothelial cell migration • defense response to bacterium • animal organ regeneration • Фагоцитоз • response to growth factor • hippocampus development • homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules • regulation of NMDA receptor activity
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


306


11745

Ensembl


ENSG00000138772


ENSMUSG00000029484

UniProt


P12429


O35639

RefSeq (мРНК)


NM_005139


NM_013470

RefSeq (білок)


NP_005130


NP_038498

Локус (UCSC)

Хр. 4: 78.55 – 78.61 Mb

Хр. 5: 96.94 – 96.99 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

Аннексин А3 (англ. Annexin A3) – білок, який кодується геном ANXA3, розташованим у людей на довгому плечі 4-ї хромосоми.^[4]^[5]^[6] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 323 амінокислот, а молекулярна маса — 36 375^[7].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MASIWVGHRG	TVRDYPDFSP	SVDAEAIQKA	IRGIGTDEKM	LISILTERSN
AQRQLIVKEY	QAAYGKELKD	DLKGDLSGHF	EHLMVALVTP	PAVFDAKQLK
KSMKGAGTNE	DALIEILTTR	TSRQMKDISQ	AYYTVYKKSL	GDDISSETSG
DFRKALLTLA	DGRRDESLKV	DEHLAKQDAQ	ILYKAGENRW	GTDEDKFTEI
LCLRSFPQLK	LTFDEYRNIS	QKDIVDSIKG	ELSGHFEDLL	LAIVNCVRNT
PAFLAERLHR	ALKGIGTDEF	TLNRIMVSRS	EIDLLDIRTE	FKKHYGYSLY
SAIKSDTSGD	YEITLLKICG	GDD

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до інгібіторів фосфоліпази A2, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іоном кальцію та фосфоліпідами.

Властивості

Білок належить до родини протеїнів анексинів^[en], що є кальційзалежними фосфоліпід-зв'язуювальними білками. Білки цієї родини, зокрема анексин А3, беруть участь у регуляції клітинного росту та шляхах сигнальної трансдукції. За деякими даним анексин А3 може брати участь в антикоагуляції.

Патологія

Анексин А3 посилено експресується в тканині плода при штучному запліденні та методом ІКСІ, що може негативно впливати на результати цих репродуктивних методик.^[8]

Див. також

Хромосома 4

Література

Tait J.F., Smith C., Xu L., Cookson B.T. (1993). Structure and polymorphisms of the human annexin III (ANX3) gene. Genomics. 18: 79—86. PMID 8276419 DOI:10.1006/geno.1993.1428
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Ross T.S., Tait J.F., Majerus P.W. (1990). Identity of inositol 1,2-cyclic phosphate 2-phosphohydrolase with lipocortin III. Science. 248: 605—607. PMID 2159184 DOI:10.1126/science.2159184
Ernst J.D., Hoye E., Blackwood R.A., Jaye D. (1990). Purification and characterization of an abundant cytosolic protein from human neutrophils that promotes Ca2(+)-dependent aggregation of isolated specific granules. J. Clin. Invest. 85: 1065—1071. PMID 2138632 DOI:10.1172/JCI114537
Favier-Perron B., Lewit-Bentley A., Russo-Marie F. (1996). The high-resolution crystal structure of human annexin III shows subtle differences with annexin V. Biochemistry. 35: 1740—1744. PMID 8639653 DOI:10.1021/bi952092o

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з Аннексин А3 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:541 (англ.) . Архів оригіналу за 27 квітня 2018. Процитовано 26 квітня 2018.
↑ Tait JF, Frankenberry DA, Miao CH, Killary AM, Adler DA, Disteche CM (Aug 1991). Chromosomal localization of the human annexin III (ANX3) gene. Genomics. 10 (2): 441—8. doi:10.1016/0888-7543(91)90330-H. PMID 1830024.
↑ Entrez Gene: ANXA3 annexin A3.
↑ UniProt, P12429 (англ.) . Архів оригіналу за 26 квітня 2018. Процитовано 26 квітня 2018.
↑ Zhang Y, Zhang YL, Feng C та ін. (September 2008). Comparative proteomic analysis of human placenta derived from assisted reproductive technology. Proteomics. 8 (20): 4344—56. doi:10.1002/pmic.200800294. PMID 18792929. {{cite journal}}: Явне використання «та ін.» у: |author= (довідка)