Izocitrat dehidrogenaza (NADP+)
Izocitrat dehidrogenaza (NADP+) | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() | |||||||||
Identifikatori | |||||||||
EC broj | 1.1.1.42 | ||||||||
CAS broj | 9028-48-2 | ||||||||
Baze podataka | |||||||||
IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
KEGG | KEGG pristup | ||||||||
MetaCyc | metabolički put | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
|
Izocitrat dehidrogenaza (NADP+) (EC 1.1.1.42, oksalosukcinatna dekarboksilaza, oksalsukcinska dekarboksilaza, izocitratna (NADP) dehidrogenaza, izocitratna (nikotinamid adenin dinukleotid fosfat) dehidrogenaza, NADP-specifična izocitratna dehidrogenaza, NADP-vezana izocitratna dehidrogenaza, NADP-zavisna izocitratna dehidrogenaza, NADP isocitratna dehidrogenaza, izocitratna dehidrogenaza (NADP zavisna), NADP-zavisna isocitratna dehidrogenaza, trifosfopiridin nukleotid vezana izocitratna dehidrogenaza - oksalosukcinatna karboksilaza, NADP+-vezana izocitratna dehidrogenaza, NADP+-ICDH, NADP+-IDH, IDP, IDP1, IDP2, IDP3) je enzim sa sistematskim imenom izocitrat:NADP+ oksidoreduktaza (dekarboksilacija).[1][2][3][4][5][6][7][8][9] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- izocitrat + NADP+ 2-oksoglutarat + CO2 + NADPH + H+ (overall reakcija)
- (1a) izocitrat + NADP+ oksalosukcinat + NADPH + H+
- (1b) oksalosukcinat 2-oksoglutarat + CO2
Za aktivaciju su neophodni Mn2+ ili Mg2+. Za razliku od EC 1.1.1.41, izocitratne dehidrogenaze (NAD+), ovaj enzim može da koristiti oksalosukcinat kao supstrat. Kod eukariota, izocitrat dehidrogenaza postoji u dve forme: enzim vezan za NAD+ koji je prisutan samo u mitohondrijama i ispoljava alosterna svojstva, i nealosterni, NADP+-vezani enzim koji je prisutan u mitohondrijama i u citoplazmi. Enzimi pojedinih vrsta takođe mogu da koriste NAD+, ali funkcionišu znatno sporije.
Reference
- ^ Agosin, M.U. & Weinbach, E.C. (1956). „Partial purification and characterization of the isocitric dehydrogenase from Trypanosoma cruzi”. Biochim. Biophys. Acta. 21: 117—126. PMID 13363868.
- ^ Moyle, J. & Dixon, M. (1956). „Purification of the isocitrate enzyme (triphosphopyridine nucleotide-linked isocitrate dehydrogenase-oxalosuccinate carboxylase)”. Biochem. J. 63: 548—552. PMID 13355848.
- ^ Plaut, G.W.E. (1963). „Isocitrate dehydrogenases”. Ур.: Boyer, P.D., Lardy, H.; Myrb; auml; ck, K. The Enzymes. 7 (2nd изд.). New York: Academic Press. стр. 105—126. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак уредника (веза)
- ^ Siebert, G., Dubuc, J., Warner, R.C. and Plaut, G.W.E. (1957). „The preparation of isocitrate dehydrogenase from mammalian heart”. J. Biol. Chem. 226: 965—975. PMID 13438885. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Vickery, H.B. (1962). „A suggested new nomenclature for the isomers of isocitric acid”. J. Biol. Chem. 237: 1739—1741. PMID 13925783.
- ^ Camacho, M.L., Brown, R.A., Bonete, M.J., Danson, M.J. and Hough, D.W. (1995). „Isocitrate dehydrogenases from Haloferax volcanii and Sulfolobus solfataricus: enzyme purification, characterisation and N-terminal sequence”. FEMS Microbiol. Lett. 134: 85—90. PMID 8593959. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Steen, I.H., Lien, T. and Birkeland, N.-K. (1997). „Biochemical and phylogenetic characterization of isocitrate dehydrogenase from a hyperthermophilic archaeon, Archaeoglobus fulgidus”. Arch. Microbiol. 168: 412—420. PMID 9325430. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Koh, H.J., Lee, S.M., Son, B.G., Lee, S.H., Ryoo, Z.Y., Chang, K.T., Park, J.W., Park, D.C., Song, B.J., Veech, R.L., Song, H. and Huh, T.L. (2004). „Cytosolic NADP+-dependent isocitrate dehydrogenase plays a key role in lipid metabolism”. J. Biol. Chem. 279: 39968—39974. PMID 15254034. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Ceccarelli, C., Grodsky, N.B., Ariyaratne, N., Colman, R.F. and Bahnson, B.J. (2002). „Crystal structure of porcine mitochondrial NADP+-dependent isocitrate dehydrogenase complexed with Mn2+ and isocitrate. Insights into the enzyme mechanism”. J. Biol. Chem. 277: 43454—43462. PMID 12207025. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.
Spoljašnje veze
- Isocitrate+dehydrogenase+(NADP+) на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- п
- р
- у
- 3-hidroksiacil-KoA dehidrogenaza
- 3-hidroksibutiril-KoA dehidrogenaza
- Alkoholna dehidrogenaza
- Aldo-keto reduktaza
- 1A1
- 1B1
- 1B10
- 1C1
- 1C3
- 1C4
- 7A2
- Aldozna reduktaza
- Beta-Ketoacil ACP reduktaza
- Ugljeno hidratne dehidrogenaze
- Karnitin 3-dehidrogenaza
- D-malat dehidrogenaza (dekarboksilacija)
- DXP reduktoizomeraza
- Glukoza-6-fosfat dehidrogenaza
- Glicerol-3-fosfat dehidrogenaza (NAD+)
- HMG-CoA reduktaza
- IMP dehidrogenaza
- Izocitrat dehidrogenaza (NADP+)
- Laktatna dehidrogenaza
- L-Treoninska dehidrogenaza
- L-ksiluloza reduktaza
- Malat dehidrogenaza
- Malat dehidrogenaza (dekarboksilacija)
- Malat dehidrogenaza (NADP+)
- Malat dehidrogenaza (dekarboksilacija oksaloacetata)
- Malat dehidrogenaza (oksaloacetat-dekarboksilacija, NADP+)
- Fosfoglukonatna dehidrogenaza
- Sorbitolna dehidrogenaza
- D-laktat dehidrogenaza (citohrom)
- D-laktat dehidrogenaza (citohrom c-553)
- Manitol dehidrogenaza (citohrom)
- Vitamin-K-epoksid reduktaza
- Vitamin-K-epoksid reduktaza (varfarin-nesenzitivna)
- Malat dehidrogenaza (hinon)
- Hinoprotein glukoza dehidrogenaza
- Holinska dehidrogenaza
- L2HGDH