Indolamin 2,3-dioksigenaza
| Indolamin 2,3-dioksigenaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.13.11.52 | ||||||||
| CAS broj | 9014-51-1 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Indolamin 2,3-dioksigenaza (EC 1.13.11.52, IDO (nespecifična), triptofanska pirolaza (nespecifična)) je enzim sa sistematskim imenom D-triptofan:kiseonik 2,3-oksidoreduktaza (deciklizacija).[1][2][3][4][5][6][7][8] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- (1) D-triptofan + O2 N-formil-D-kinurenin
- (2) L-triptofan + O2 N-formil-L-kinurenin
Ovaj enzim je protohemoprotein. Za njegovo dejstvo je neophodna askorbinska kiselina i metilin plavo.
Reference
- ^ Yamamoto, S. & Hayaishi, O. (1967). „Tryptophan pyrrolase of rabbit intestine. D- and L-tryptophan-cleaving enzyme or enzymes”. J. Biol. Chem. 242: 5260—5266. PMID 6065097.
- ^ Yasui, H., Takai, K., Yoshida, R. and Hayaishi, O. (1986). „Interferon enhances tryptophan metabolism by inducing pulmonary indoleamine 2,3-dioxygenase: its possible occurrence in cancer patients”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 83: 6622—6626. PMID 2428037. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Takikawa, O., Yoshida, R., Kido, R. and Hayaishi, O. (1986). „Tryptophan degradation in mice initiated by indoleamine 2,3-dioxygenase”. J. Biol. Chem. 261: 3648—3653. PMID 2419335. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Hirata, F., Ohnishi, T. and Hayaishi, O. (1977). „Indoleamine 2,3-dioxygenase. Characterization and properties of enzyme. O2- complex”. J. Biol. Chem. 252: 4637—4642. PMID 194886. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Dang, Y., Dale, W.E. and Brown, O.R. (2000). „Comparative effects of oxygen on indoleamine 2,3-dioxygenase and tryptophan 2,3-dioxygenase of the kynurenine pathway”. Free Radic. Biol. Med. 28: 615—624. PMID 10719243. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Littlejohn, T.K., Takikawa, O., Truscott, R.J. and Walker, M.J. (2003). „Asp274 and His346 are essential for heme binding and catalytic function of human indoleamine 2,3-dioxygenase”. J. Biol. Chem. 278: 29525—29531. PMID 12766158. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Thomas, S.R. & Stocker, R. (1999). „Redox reactions related to indoleamine 2,3-dioxygenase and tryptophan metabolism along the kynurenine pathway”. Redox Rep. 4: 199—220. PMID 10731095.
- ^ Sono, M. (1990). „Spectroscopic and equilibrium studies of ligand and organic substrate binding to indolamine 2,3-dioxygenase”. Biochemistry. 29: 1451—1460. PMID 2334706.
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Spoljašnje veze
- +indoleamine+2,3-dioxygenase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- п
- р
- у
- lipoksigenaza: Arahidonat 5-lipoksigenaza
- Arahidonat 12-lipoksigenaza/ALOX12
- Arahidonat 8-lipoksigenaza
- Arahidonat 15-lipoksigenaza/ALOX15
- Linoleat 11-lipoksigenaza
- druge dioksigenaza: Kateholna dioksigenaza
- Homogentisat 1,2-dioksigenaza
- Cisteinska dioksigenaza
- 4-Hidroksifenilpiruvat dioksigenaza
- Indolamin 2,3-dioksigenaza
- hloritna dismutaza
Portali:
Molekularna i ćelijska biologija
Hemija
