Dihidroorotat dehidrogenaza (hinon)
| Dihidroorotat dehidrogenaza (hinon) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.3.5.2 | ||||||||
| CAS broj | 59088-23-2 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Dihidroorotat dehidrogenaza (hinon) (EC 1.3.5.2, dihidroorotat:ubihinon oksidoreduktaza, (S)-dihidroorotat:(akceptor) oksidoreduktaza, (S)-dihidroorotat:akceptor oksidoreduktaza, DHOdehaza (nespecifična), DHOD (nespecifična), DHODase (nespecifična), DHODH) je enzim sa sistematskim imenom (S)-dihidroorotat:hinon oksidoreduktaza.[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- (S)-dihidroorotat + hinon orotat + hinol
Ova dihidroorotatna dehidrogenaza klase 2 sadrži contains FMN. Enzim je prisutan kod eukariota u mitohondrijskoj membrani, i u pojedinim gram negativnim bakterijama vezan za ćelijsku membranu. Reakcija posredovana ovim enzimom je jedina redoks reakcija u de novo biosintezi pirimidinskih nukleotida. Najbolji hinonski elektronski akceptori za enzim iz goveđe jetre su ubihinon-6 i ubihinon-7, mada jednostavni hinoni, kao što je benzohinon, takođe mogu deluju kao manje efikasni akceptori.
Reference
- ^ Forman, H.J. & Kennedy, J. (1978). „Mammalian dihydroorotate dehydrogenase: physical and catalytic properties of the primary enzyme”. Arch. Biochem. Biophys. 191: 23—31. PMID 216313.
- ^ Hines, V., Keys, L.D., III and Johnston, M. (1986). „Purification and properties of the bovine liver mitochondrial dihydroorotate dehydrogenase”. J. Biol. Chem. 261: 11386—11392. PMID 3733756. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Bader, B., Knecht, W., Fries, M. and Löffler, M. (1998). „Expression, purification, and characterization of histidine-tagged rat and human flavoenzyme dihydroorotate dehydrogenase”. Protein Expr. Purif. 13: 414—422. PMID 9693067. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Fagan, R.L., Nelson, M.N., Pagano, P.M. and Palfey, B.A. (2006). „Mechanism of flavin reduction in Class 2 dihydroorotate dehydrogenases”. Biochemistry. 45: 14926—14932. PMID 17154530. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Björnberg, O., Grüner, A.C., Roepstorff, P. and Jensen, K.F. (1999). „The activity of Escherichia coli dihydroorotate dehydrogenase is dependent on a conserved loop identified by sequence homology, mutagenesis, and limited proteolysis”. Biochemistry. 38: 2899—2908. PMID 10074342. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.
Spoljašnje veze
- Dihydroorotate+dehydrogenase+(quinone) на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- п
- р
- у
- Enoil-(acil-nosilac-protein) reduktaza (NADH)/Enoil ACP reduktaza
- 7-Dehidroholesterol reduktaza
- Biliverdin reduktaza
- 2,4-Dienoil-KoA reduktaza
- Dihidroksimetilokso-tetrahidrohinolin dehidrogenaza
- Sukcinatna dehidrogenaza
- SDHA
- SDHB
- SDHC
- SDHD
Portali:
Molekularna i ćelijska biologija
Hemija
