CHST9

CHST9
Identifikatori
AlijasiCHST9
Spoljašnji IDOMIM: 610191 MGI: 1918617 HomoloGene: 12861 GeneCards: CHST9
Genska lokacija (miš)
Chromosome 18 (mouse)
Hr.Chromosome 18 (mouse)[1]
Chromosome 18 (mouse)
Genomska lokacija za CHST9
Genomska lokacija za CHST9
Band18|18 A1Start15,584,981 bp[1]
Kraj15,893,214 bp[1]
Genska ontologija
Molecular function• transferase activity
• N-acetylgalactosamine 4-O-sulfotransferase activity
• sulfotransferase activity
• chondroitin 4-sulfotransferase activity
Cellular component• саставни део мембране
• ванћелијска област
• Golgi membrane
• Голџијев апарат
• мембрана
Biological process• sulfur compound metabolic process
• chondroitin sulfate biosynthetic process
• carbohydrate biosynthetic process
• proteoglycan biosynthetic process
• hormone biosynthetic process
• glycosaminoglycan metabolic process
• Метаболизам угљених хидрата
Sources:Amigo / QuickGO
Ortolozi
VrsteČovekMiš
Entrez

83539

71367

Ensembl

ENSG00000154080

ENSMUSG00000047161

UniProt

Q7L1S5

Q76EC5

RefSeq (mRNA)

NM_001243848
NM_001256316
NM_031422
NM_001398493

NM_199055
NM_001364992

RefSeq (protein)

NP_001243245
NP_113610

NP_951010
NP_001351921

Location (UCSC)n/aChr 18: 15.58 – 15.89 Mb
PubMed search[2][3]
Wikidata
View/Edit HumanView/Edit Mouse

Ugljeno hidratna sulfotransferaza 9 (eng. Carbohydrate sulfotransferase 9) je enzim koji je kod ljudi kodiran istoimenim genom CHST9, nalazi se na dugom kraku hromozoma 18.[4] Dužina polipeptidnog lanca je 443 aminokiselina, a molekulska težina 52 055.[5].

Reference

  1. ^ а б в GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000047161 - Ensembl, May 2017
  2. ^ „Human PubMed Reference:”. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine. 
  3. ^ „Mouse PubMed Reference:”. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine. 
  4. ^ „HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:19898” (на језику: англ.). Архивирано из оригинала 3. 09. 2016. г. Приступљено 07. 06. 2024. CS1 одржавање: Непрепознат језик (веза)
  5. ^ „UniProt, Q7L1S5” (на језику: англ.). Архивирано из оригинала 16. 01. 2017. г. Приступљено 07. 06. 2024. CS1 одржавање: Непрепознат језик (веза)

Literatura

  • Hiraoka N., Misra A., Belot F., Hindsgaul O., Fukuda M. (2001). „Molecular cloning and expression of two distinct human N-acetylgalactosamine 4-O-sulfotransferases that transfer sulfate to GalNAc beta 1->4GlcNAc beta 1->R in both N- and O-glycans.”. Glycobiology. 11: 495 — 504. PMID 11445554. doi:10.1093/glycob/11.6.495. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  • Kang H.-G., Evers M.R., Xia G., Baenziger J.U., Schachner M. (2001). „Molecular cloning and expression of an N-acetylgalactosamine-4-O-sulfotransferase that transfers sulfate to terminal and non-terminal beta 1,4-linked N-acetylgalactosamine.”. J. Biol. Chem. 276: 10861 — 10869. PMID 11139592. doi:10.1074/jbc.M011560200. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  • „The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).”. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PMID 15489334. doi:10.1101/gr.2596504. 
  • п
  • р
  • у
TemeTipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija