Beta barel
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fb/Sucrose_porin_1a0s.png/250px-Sucrose_porin_1a0s.png)
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c5/Rbp_1brp.png/250px-Rbp_1brp.png)
Beta barel je velika beta ravan koja je uvijena u namotaj tako da je u formiranoj zatvorenoj strukturi prvi prvi lanac vodonično vezan za poslednji. Beta-lanci u beta-barelima su tipično raspoređeni na antiparalelan način. Barelne strukture su često prisutne u porinima i drugim proteinima koji premoštavaju ćelijske membrane, kao i u proteinima koji vezuju hidrofobne ligande unutar barelnog centra, na primer u lipokalinima. Porinu slične barelne strukture kodira mnoštvo gena, do 2–3% gena kod gram-negativnih bakterija.[1]
U mnogim slučajevima lanci sadrže naizmenične polarne i hidrofobne aminokiseline, pri čemu su hidrofobni ostaci orijentisani ka unutrašnjosti barela i formiraju hidrofobno jezgro, dok su polarni ostaci orijentisani ka spoljašnjoj površini barela koja je u dodiru sa rastvaračem. Porini i drugi membranski proteini koji sadrže beta barele imaju reverzni patern, tako da su hodrofobni ostaci orijentisani ka spoljašnjosti gde su u kontaktu sa okružujućim lipidima, dok su hidrofilni ostaci orijentisani kao unutrašnjosti pore.
Beta-bareli se mogu klasifikovati na osnovu dva celobrojna parametra: broju lanaca u beta-ravni, n, i „broja zakrivljenosti“, S, meri zanošenja lanaca u beta-ravni.[2] Ta dva parametra (n i S) su srodna sa uglom inklanacije beta lanaca relativno na osu barela.[3][4]
Reference
- ^ Wimley, WC. (2003). „The versatile beta-barrel membrane protein”. Curr Opin Struct Biol. 13 (4): 404—11. PMID 12948769. doi:10.1016/S0959-440X(03)00099-X.
- ^ Murzin A, Lesk A, Chothia C (1994). „Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. I. A theoretical analysis”. J Mol Biol. 236 (5): 1369—81. PMID 8126726. doi:10.1016/0022-2836(94)90064-7.
- ^ Murzin A, Lesk A, Chothia C (1994). „Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. II. The observed structures”. J Mol Biol. 236 (5): 1382—400. PMID 8126727. doi:10.1016/0022-2836(94)90065-5.
- ^ Liu, WM. (1998). „Shear numbers of protein beta-barrels: definition refinements and statistics”. J Mol Biol. 275 (4): 541—5. PMID 9466929. doi:10.1006/jmbi.1997.1501.
Literatura
- Branden C, Tooze J. Introduction to Protein Structure Garland Publishing: New York, NY. (2nd изд.). 1999. ISBN 978-0-8153-2304-4. .
Spoljašnje veze
- Explanation of all-beta topologies: "orthogonal beta-sandwiches" are beta-barrels (as defined in this article); "aligned" beta-sandwiches" correspond to beta-sandwich folds in SCOP classification.
- all-beta folds in SCOP database (folds 54 to 100 are water-soluble beta-barrels).
- General classification and images of protein structures from Jane Richardson lab
- Images and examples of transmembrane beta-barrels
- Stockholm Bioinformatics Center review of transmembrane proteins
- The Lipocalin Website
- п
- р
- у
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/4a/Commons-logo.svg/30px-Commons-logo.svg.png)