Glikozilfosfatidilinozitolna diacilglicerol-lijaza
| Glikozilfosfatidilinozitolna diacilglicerol-lijaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 4.6.1.14 | ||||||||
| CAS broj | 129070-68-4 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Glikozilfosfatidilinozitolna diacilglicerol-lijaza (EC 4.6.1.14, (glikozil)fosfatidilinozitol-specifična fosfolipaza C, GPI-PLC, GPI-specifična fosfolipaza C, VSG-lipaza, glikozil inozitol fosfolipid anchor-hidrolyzing enzim, glikozilfosfatidilinozitol-fosfolipaza C, glikozilfosfatidilinozitol-specifična fosfolipaza C, variant-surface-glikoprotein fosfolipaza C, 6-(alfa-D-glukozaminil)-1-fosfatidil-1D-mio-inozitol diacilglicerol-lijaza (formira 1,2-ciklični-fosfat)) je enzim sa sistematskim imenom 6-(alfa-D-glukozaminil)-1-fosfatidil-1D-mio-inozitol 1,2-diacil-sn-glicerol-lijaza (formira 6-(alfa-D-glukozaminil)-1D-mio-inozitol 1,2-ciklični fosfat).[1][2][3] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- 6-(alfa-D-glukozaminil)-1-fosfatidil-1D-mio-inozitol 6-(alfa-D-glukozaminil)-1D-mio-inozitol 1,2-ciklična fosfat + 1,2-diacil-sn-glicerol
Ovaj enzim takođe deluje na glukozaminu koji je O-4 supstituisan tako da nosi oligosaharid.
Reference
- ↑ Hereld, D., Krakow, J.L., Bangs, J.D., Hart, G.W. and Englund, P.T. (1986). „A phospholipase C from Trypanosoma brucei which selectively cleaves the glycolipid on the variant surface glycoprotein”. J. Biol. Chem. 261: 13813-13819. PMID 3759991.
- ↑ Carnall, N., Webb, H. and Carrington, M. (1997). „Mutagenesis study of the glycosylphosphatidylinositol phospholipase C of Trypanosoma brucei”. Mol. Biochem. Parasitol. 90: 423-432. PMID 9476790.
- ↑ Armah, D.A. and Mensa-Wilmot, K. (2000). „Tetramerization of glycosylphosphatidylinositol-specific phospholipase C from Trypanosoma brucei”. J. Biol. Chem. 275: 19334-19342. PMID 10764777.
Literatura
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.
Spoljašnje veze
- MeSH Glycosylphosphatidylinositol+diacylglycerol-lyase
- p
- r
- u
Aktivno mesto • Alosterna regulacija • Mesto vezivanja • Katalitički perfektan enzim • Koenzim • Kofaktor • Kooperativnost • EC broj • Enzimska kataliza • Inhibicija enzima • Enzimska kinetika • Lajnviver–Burk dijagram • Mihaelis–Mentenova kinetika • Spisak enzima
EC1 Oksidoreduktaze/spisak • EC2 Transferaze/spisak • EC3 Hidrolaze/spisak • EC4 Lijaze/spisak • EC5 Izomeraze/spisak • EC6 Ligaze/spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
