Arrestina beta 1
Arrestina beta 1, também conhecida como ARRB1, é uma proteína que é codificada, em humanos, pelo gene ARRB1.[1][2]
Função
Os membros da família protepica das arrestinas/beta-arrestinas participam do processo de dessensibilização dos receptores acoplados à proteína-G causando a redução específica da resposta celular a estímulos como hormônios, neurotransmissores ou sinais sensoriais. A arrestina beta 1 é uma proteína citosólica e age como um cofator na dessensibilização de receptores beta-adrenérgicos mediada pela kinase do receptor beta adrenérgico (BARK). Além do sistema nervoso central, ela é expressa em níveis altos nos leucócitos sanguíneos periféricos, levando à hipótese de que o sistema BARK/beta-arrestina possui um papel de destaque na regualação mediada por receptor das funções imunes. Transcritos diferentes gerados por splicing alternativo codificando diferentes isoformas da arrestina beta 1 já foram descritos, mas suas funções continuam elusivas.[2]
Interações
A arrestina beta 1 interage com:
- Arf6,[3]
- PTHLH,[4]
- DVL2[5]
- Mdm2,[6][7]
- OPRD1,[8]
- PSCD2,[3] e
- RALGDS.[9]
Referências
- ↑ Parruti G, Peracchia F, Sallese M, Ambrosini G, Masini M, Rotilio D, De Blasi A (maio de 1993). «Molecular analysis of human beta-arrestin-1: cloning, tissue distribution, and regulation of expression. Identification of two isoforms generated by alternative splicing». The Journal of Biological Chemistry. 268 (13): 9753–61. PMID 8486659 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
- ↑ a b «Entrez Gene: ARRB1 arrestin, beta 1»
- ↑ a b Claing A, Chen W, Miller WE, Vitale N, Moss J, Premont RT, Lefkowitz RJ (novembro de 2001). «beta-Arrestin-mediated ADP-ribosylation factor 6 activation and beta 2-adrenergic receptor endocytosis». J. Biol. Chem. 276 (45): 42509–13. PMID 11533043. doi:10.1074/jbc.M108399200 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
- ↑ Conlan LA, Martin TJ, Gillespie MT (setembro de 2002). «The COOH-terminus of parathyroid hormone-related protein (PTHrP) interacts with beta-arrestin 1B». FEBS Lett. 527 (1–3): 71–5. PMID 12220636. doi:10.1016/S0014-5793(02)03164-2 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
- ↑ Chen W, Hu LA, Semenov MV, Yanagawa S, Kikuchi A, Lefkowitz RJ, Miller WE (dezembro de 2001). «beta-Arrestin1 modulates lymphoid enhancer factor transcriptional activity through interaction with phosphorylated dishevelled proteins». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (26): 14889–94. PMC 64954
. PMID 11742073. doi:10.1073/pnas.211572798 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
- ↑ Wang P, Wu Y, Ge X, Ma L, Pei G (março de 2003). «Subcellular localization of beta-arrestins is determined by their intact N domain and the nuclear export signal at the C terminus». J. Biol. Chem. 278 (13): 11648–53. PMID 12538596. doi:10.1074/jbc.M208109200 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
- ↑ Shenoy SK, Xiao K, Venkataramanan V, Snyder PM, Freedman NJ, Weissman AM (agosto de 2008). «Nedd4 mediates agonist-dependent ubiquitination, lysosomal targeting, and degradation of the beta2-adrenergic receptor». J. Biol. Chem. 283 (32): 22166–76. PMC 2494938
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- ↑ Cen B, Yu Q, Guo J, Wu Y, Ling K, Cheng Z, Ma L, Pei G (março de 2001). «Direct binding of beta-arrestins to two distinct intracellular domains of the delta opioid receptor». J. Neurochem. 76 (6): 1887–94. PMID 11259507. doi:10.1046/j.1471-4159.2001.00204.x !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
- ↑ Bhattacharya M, Anborgh PH, Babwah AV, Dale LB, Dobransky T, Benovic JL, Feldman RD, Verdi JM, Rylett RJ, Ferguson SS (agosto de 2002). «Beta-arrestins regulate a Ral-GDS Ral effector pathway that mediates cytoskeletal reorganization». Nat. Cell Biol. 4 (8): 547–55. PMID 12105416. doi:10.1038/ncb821 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
Leitura adicional
- PMID 25043026 (PubMed)
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