ホスホリボシルアミン—グリシンリガーゼ
ホスホリボシルアミン—グリシンリガーゼ | |||||||||
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![]() 大腸菌由来GARS(PDB: 1GSO) | |||||||||
識別子 | |||||||||
EC番号 | 6.3.4.13 | ||||||||
CAS登録番号 | 9032-01-3 | ||||||||
データベース | |||||||||
IntEnz | IntEnz view | ||||||||
BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
KEGG | KEGG entry | ||||||||
MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
PRIAM | profile | ||||||||
PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
遺伝子オントロジー | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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ホスホリボシルアミン—グリシンリガーゼ(phosphoribosylamine—glycine ligase)またはグリシンアミドリボヌクレオチドシンテターゼ(glycinamide ribonucleotide synthetase, GARS)は、ホスホリボシルアミン(PRA)とグリシンをアミド結合させ、グリシンアミドリボヌクレオチド(GAR)に変換する酵素である。プリン塩基のde novo合成経路の第2段階を担う。
構造
原核生物ではpurD遺伝子にコードされる単一機能の酵素である。真核生物でも緑色植物などでは単一機能の酵素であるが、真菌では3段階後の反応を触媒するFGAMシクロリガーゼと融合した2機能酵素になっている。また後生動物ではすぐ後段のGARホルミルトランスフェラーゼおよびFGAMシクロリガーゼと融合した3機能酵素である[1]。
反応機構
反応はグリシンの酸素原子がATPの末端のリン原子を求核攻撃して中間体となり、そのカルボニル基に対してPRAの窒素原子が攻撃することでGARが生成する。基質はPRA、ATP、グリシンの順に酵素に結合し、生成物はリン酸、ADP、GARの順に解離する[2]。
参考文献
- ^ Daubner et al. (1985). “A Multifunctional Protein Possessing Glycinamide Ribonucleotide Synthetase, Glycinamide Ribonucleotide Transformylase, and Aminoimidazole Ribonucleotide Synthetase Activities in de Novo Purine Biosynthesis”. Biochemistry 24 (25): 7059, 7061–7062. doi:10.1021/bi00346a006. PMID 4084560. http://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/bi00346a006.
- ^ Sampei et al. (2010). “Crystal structures of glycinamide ribonucleotide synthetase, PurD, from thermophilic eubacteria”. J. Biochemistry 148 (4): 429–437. doi:10.1093/jb/mvq088. PMID 20716513. http://jb.oxfordjournals.org/content/148/4/429.full.pdf+html.
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