アントラニル酸シンターゼ
アントラニル酸シンターゼ | |||||||||
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識別子 | |||||||||
EC番号 | 4.1.3.27 | ||||||||
CAS登録番号 | 9031-59-8 | ||||||||
データベース | |||||||||
IntEnz | IntEnz view | ||||||||
BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
KEGG | KEGG entry | ||||||||
MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
PRIAM | profile | ||||||||
PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
遺伝子オントロジー | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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アントラニル酸シンターゼ(Anthranilate synthase、EC 4.1.3.27)、以下の化学反応を触媒する酵素である。
- コリスミ酸 + L-グルタミンアントラニル酸 + ピルビン酸 + L-グルタミン酸
従って、この酵素の基質はコリスミ酸とL-グルタミンの2つ、生成物はアントラニル酸とピルビン酸とL-グルタミン酸の3つである。
この酵素はリアーゼ、特に炭素-炭素結合を切断するオキソ酸リアーゼに分類される。系統名は、コリスミ酸 ピルビン酸リアーゼ (アミノ受容; アントラニル酸形成)(chorismate pyruvate-lyase (amino-accepting; anthranilate-forming))である。他に、anthranilate synthetase、chorismate lyase、chorismate pyruvate-lyase (amino-accepting)等とも呼ばれる。
この酵素は、フェニルアラニン、チロシン及びトリプトファンの生合成に関与している。
構造
2007年末時点で、この酵素の5つの構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1I1Q、1I7Q、1I7S、1QDL及び2I6Yである。
出典
- Baker TI, Crawford IP (1966). “Anthranilate synthetase. Partial purification and some kinetic studies on the enzyme from Escherichia coli”. J. Biol. Chem. 241 (23): 5577–84. PMID 5333199.
- Creighton TE and Yanofsky C (1970). “Chorismate to tryptophan (Escherichia coli) - Anthranilate synthetase, PR transferase, PRA isomerase, InGP synthetase, tryptophan synthetase”. Methods Enzymol. 17A: 365–380. doi:10.1016/0076-6879(71)17215-1.
- Kung CC, Huang WN, Huang YC, Yeh KC (2006). “Proteomic survey of copper-binding proteins in Arabidopsis roots by immobilized metal affinity chromatography and mass spectrometry”. Proteomics. 6 (9): 2746–58. doi:10.1002/pmic.200500108. PMID 16526091.
- Ito J, Yanofsky C (1969). “Anthranilate synthetase, an enzyme specified by the tryptophan operon of Escherichia coli: Comparative studies on the complex and the subunits”. J. Bacteriol. 97 (2): 734–42. PMC 249753. PMID 4886290. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC249753/.
- Zalkin H, Kling D (1968). “Anthranilate synthetase. Purification and properties of component I from Salmonella typhimurium”. Biochemistry. 7 (10): 3566–73. doi:10.1021/bi00850a034. PMID 4878701.