Szemikinon
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/b0/Semiquinon_mesomeric_xtd.png/350px-Semiquinon_mesomeric_xtd.png)
A szemikinonok (ubikinonból való eredet esetén ubiszemikinonok) hidrokinonok, például hidrokinon vagy katekol dehidrogénezése, illetve kinon hidrogénaddíciója során keletkező gyökök.[1] A szemikinonok igen instabilak.
Az ubiszemikinon a CoQ10 (az ubikinon) inaktív formájának aktív formájára, az ubikinolra való redukciójának első állapota.
A szemikinonok dehidrogénezéssel kinonná, hidrogénatom felvételével a megfelelő kinollá alakulhatnak.[2]
Szerepük és jellemzőik
A szemikinonok instabilak párosítatlan elektronjuk miatt.[1]
A szemikinon intermediereket az I. komplex (NDH-1) protonpumpa-mechanizmusában fontosaknak gondolták.[3] Ennek ellenére valójában a III. komplex termeli a legtöbb szemikinont, és a II. komplex is termel keveset, de az I.-nél nem észleltek a szemikinonokhoz tartozó egyértelmű jelet.[4] EPR-rel legalább háromféle szemikinon észlelhető: a gyorsan (SQNf), a lassan (SQNs) és a nagyon lassan (SQNvs) lazuló.[3]
Fiziológiás körülmények közt, A- és B-osztály-inhibitorok nélkül a riboflavin-5′-foszfát (más néven flavin-mononukleotid, röviden FMN) SQNf és SQNvs molekulává alakulhat, melyek SQNs-molekulává válhatnak reverzibilisen, mely ROS-termelő részecske.[3] A-osztály-inhibitorok jelenlétében az N2 csoport alakulhat riboflavin-5′-foszfáttá, mely erősebb ROS-termelést mutat ekkor az SQNs-nél, és nem alakul szemikinonná.[3] B-osztály-inhibitorok jelenlétében pedig csak SQNvs lehet a riboflavin-5’-foszfátból. Mindegyik útvonal során kinonná vagy kinollá alakulhatnak a szemikinonok.[3] Ez utóbbi esetben nem keletkeznek reaktív oxigénszármazékok.[3]
A szuperoxid-dizmutáz katalizálja a hidrokinon autooxidációját, ami UV-spektroszkópiával igazolható.[5]
A szemikinonok C–C vagy C–O kötés létesítésével dimerizálódhatnak, vagy kinonná és kinollá bomolhatnak.[6]
Keletkezésük
Ubiszemikinon keletkezik a riboflavin-5′-foszfát FMNH2-re való redukciója során köztitermékként. Ezenkívül szemikinonok keletkezhetnek oxigéntartalmú poliklórozott bifenilekből, feltehetően ez okozza azok káros hatásait, mivel redoxiciklusba lépve reaktív oxigénszármazékokat – szuperoxidot és hidrogén-peroxidot hoznak létre.[5]
A Paracoccus denitrificans metilamin-dehidrogenáza képes szemikinon pH-dependens előállítására.[7] Az enzim csak 7,5-nél nagyobb pH-n állított elő pirrolokinolin-szemikinont.[7]
Stabilizálhatóság
Egy de novo tervezett Zn2+-tartalmú metalloprotein stabilizálja a 3,5-di-terc-butilkatekolból előállítható szemikinont.[8]
Jegyzetek
- ↑ a b Song, Y (2010. szeptember 15.). „Thermodynamic and kinetic considerations for the reaction of semiquinone radicals to form superoxide and hydrogen peroxide”. Free Radical Biology & Medicine 49 (6), 919–962. o. DOI:10.1016/j.freeradbiomed.2010.05.009. PMID 20493944. PMC 2936108.
- ↑ Yang Song, Garry R. Buettner (2010. szeptember 15.). „Thermodynamic and kinetic considerations for the reaction of semiquinone radicals to form superoxide and hydrogen peroxide” (angol nyelven). Free Radical Biology and Medicine 49 (6), 919-962. o. DOI:10.1016/j.freeradbiomed.2010.05.009. PMID 20493944. PMC 2936108. (Hozzáférés: 2014. április 16.)
- ↑ a b c d e f Eiko Nakamaru-Ogiso, Madhavan Narayanan, Joseph A. Sakyiama (2014. július 31.). „Roles of semiquinone species in proton pumping mechanism by complex I”. J Bioenerg Biomembr. DOI:10.1007/s10863-014-9557-9. PMID 25077450. PMC 4145342. (Hozzáférés: 2023. szeptember 15.)
- ↑ John J. Wright, Justin G. Fedor, Judy Hirst, Maxie M. Roessler (2020. május 20.). „Using a chimeric respiratory chain and EPR spectroscopy to determine the origin of semiquinone species previously assigned to mitochondrial complex I”. BMC Biology 18. DOI:10.1186/s12915-020-00768-6. (Hozzáférés: 2023. szeptember 15.)
- ↑ a b Yang Song, Brett A. Wagner, Hans-Joachim Lehmler, Garry R. Buettner (2008. július 21.). „Semiquinone Radicals from Oxygenated Polychlorinated Biphenyls: Electron Paramagnetic Resonance Studies”. Chem Res Toxicol 21 (7), 1357–1367. o. DOI:10.1021/tx8000175. PMID 18549251. PMC 2740386. (Hozzáférés: 2023. szeptember 15.)
- ↑ Dorothee Schmiemann, Lisa Hohenschon, Indra Bartels, Andrea Hermsen, Felix Bachmann, Arno Cordes, Martin Jäger, Jochen Stefan Gutmann, Kerstin Hoffmann-Jacobsen (2023. február 28.). „Enzymatic post-treatment of ozonation: laccase-mediated removal of the by-products of acetaminophen ozonation”. Environmental Science and Pollution Research 30, 53 128–53 139. o, Kiadó: Springer. DOI:10.1007/s11356-023-25913-w. (Hozzáférés: 2023. szeptember 15.)
- ↑ a b V. L. Davidson, L. H. Jones, M. A. Kumar (1990. december 4.). „pH-dependent semiquinone formation by methylamine dehydrogenase from Paracoccus denitrificans. Evidence for intermolecular electron transfer between quinone cofactors”. Biochemistry 29 (48), 10 786–10 791. o. DOI:10.1021/bi00500a010. PMID 2271681.
- ↑ Gözde Ulas et al. (2016. február 15.). „Designed metalloprotein stabilizes a semiquinone radical”. Nature Chemistry 8, 354–359. o. (Hozzáférés: 2023. szeptember 15.)
Fordítás
Ez a szócikk részben vagy egészben a Semiquinone című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.